Kinurenina – transaminaza oksoglutaranowa
| transaminaza oksoglutaranu kynureniny | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Aminotransferaza kinureniny-I homodimer, ludzkie
| |||||||||
| identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 2.6.1.7 | ||||||||
| nr CAS | 9030-38-0 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii transaminaza kynurenino-oksoglutaranowa ( EC 2.6.1.7 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- L -kynurenina + 2-oksoglutaran ⇌ 4-(2-aminofenylo)-2,4-dioksobutanian + L -glutaminian
Zatem dwoma substratami tego enzymu są L -kinurenina i 2-oksoglutaran , podczas gdy jego dwoma produktami są 4-(2-aminofenylo)-2,4-dioksobutanian i L -glutaminian . Pierwszy produkt to niestabilny α-oksokwas, który szybko ulega wewnątrzcząsteczkowej cyklizacji, tworząc kwas kinurenowy .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , a konkretnie transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L -kynurenina:aminotransferaza 2-oksoglutaranowa . Inne nazwy w powszechnym użyciu obejmują transaminazę kynureniny (cyklizującą) , transaminazę 2-oksoglutaranu kynureniny , aminotransferazę kynureniny i aminotransferazę L -kinureniny . Enzym ten bierze udział w metabolizmie tryptofanu . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
Przykładami enzymów tej klasy są KYAT1 , AADAT (alias KYAT2) i KYAT3 . Uważa się, że GOT2 (znany również jako KYAT4) katalizuje powyższą reakcję.
Studia strukturalne
Na początku 2009 roku rozwiązano 18 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1X0M , 1YIY , 1YIZ , 1W7L , 1W7M , 1W7N , 3E2F , 3E2Y , 3E2Z , 2ZJG , 2YGZ , 2Z61 , 2R5C , 2R2N , 2R5E , 3B46 , 3DC1 i 2QLN .
Dalsza lektura
- Bonner DM, Jakoby WB (sierpień 1956). „Transaminaza kinureninowa z neurospora”. Journal of Biological Chemistry . 221 (2): 689–95. PMID 13357462 .
- Mason M (lipiec 1957). „Transaminaza kinureninowa nerki szczura; badanie dysocjacji koenzymu”. Journal of Biological Chemistry . 227 (1): 61–8. PMID 13449053 .
- Rossi F, Han Q, Li J, Li J, Rizzi M (listopad 2004). „Struktura krystaliczna ludzkiej aminotransferazy kinureninowej I” . Journal of Biological Chemistry . 279 (48): 50214–20. doi : 10.1074/jbc.M409291200 . PMID 15364907 .
- Chon H, Matsumura H, Koga Y, Takano K, Kanaya S (listopad 2005). „Struktura krystaliczna ludzkiego homologu aminotransferazy kinureninowej II z Pyrococcus horikoshii OT3 przy rozdzielczości 2,20 A” . Białka . 61 (3): 685–8. doi : 10.1002/prot.20614 . PMID 16138312 . S2CID 35477005 .
- Han Q, Gao YG, Robinson H, Ding H, Wilson S, Li J (maj 2005). „Struktury krystaliczne aminotransferazy kynureniny Aedes aegypti” . Dziennik FEBS . 272 (9): 2198–206. doi : 10.1111/j.1742-4658.2005.04643.x . PMID 15853804 . S2CID 38329597 .
- Han Q, Robinson H, Cai T, Tagle DA, Li J (luty 2009). „Właściwości biochemiczne i strukturalne mysiej aminotransferazy kinureninowej III” . Biologia molekularna i komórkowa . 29 (3): 784–93. doi : 10.1128/MCB.01272-08 . PMC 2630683 . PMID 19029248 .
- Han Q, Robinson H, Li J (luty 2008). „Struktura krystaliczna ludzkiej aminotransferazy kinureninowej II” . Journal of Biological Chemistry . 283 (6): 3567-73. doi : 10.1074/jbc.M708358200 . PMID 18056995 .
- Rossi F, Garavaglia S, Montalbano V, Walsh MA, Rizzi M (luty 2008). „Struktura krystaliczna ludzkiej aminotransferazy kinureninowej II, leku docelowego w leczeniu schizofrenii” . Journal of Biological Chemistry . 283 (6): 3559–66. doi : 10.1074/jbc.M707925200 . PMID 18056996 .
- Han Q, Cai T, Tagle DA, Robinson H, Li J (sierpień 2008). „Specyficzność substratu i struktura ludzkiej aminotransferazy aminoadypinianowej / aminotransferazy kinureninowej II” . Raporty Bioscience . 28 (4): 205–15. doi : 10.1042/BSR20080085 . PMC 2559858 . PMID 18620547 .
- Han Q, Gao YG, Robinson H, Li J (luty 2008). „Wgląd strukturalny w mechanizm specyficzności substratowej aminotransferazy kynureniny aedes” . Biochemia . 47 (6): 1622–30. doi : 10.1021/bi701800j . PMC 2858008 . PMID 18186649 .
- Wogulis M, Chew ER, Donohoue PD, Wilson DK (luty 2008). „Identyfikacja formamidazy formylo kinureninowej i aminotransferazy kinureninowej z Saccharomyces cerevisiae przy użyciu dowodów krystalograficznych, bioinformatycznych i biochemicznych”. Biochemia . 47 (6): 1608–21. doi : 10.1021/bi701172v . PMID 18205391 .
