Kinaza acetyloglutaminianowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| kinazy acetyloglutaminianowej | |||||||||
| nr WE | 2.7.2.8 | ||||||||
| nr CAS | 9027-58-1 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii kinaza acetyloglutaminianowa ( EC 2.7.2.8 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną :
- ATP + N-acetylo-L-glutaminian ADP + N-acetylo-L-glutamylo-5-fosforan
Zatem dwoma substratami tego enzymu są ATP i N-acetylo-L- glutaminian , podczas gdy jego dwoma produktami są ADP i N-acetylo-L-glutamylo-5-fosforan.
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności tych przenoszących grupy zawierające fosfor ( fosfotransferazy ) z grupą karboksylową jako akceptorem. Enzym ten bierze udział w cyklu mocznikowym i metabolizmie grup aminowych.
Nomenklatura
Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to ATP: N-acetylo-L-glutaminian 5-fosfotransferazy . Inne powszechnie używane nazwy to:
- 5-fosfotransferaza N-acetyloglutaminianu,
- fosfokinaza acetyloglutaminianowa,
- fosfokinaza N-acetyloglutaminianowa,
- Kinaza N-acetyloglutaminianowa i
- 5-fosfotransferaza N-acetyloglutaminowy.
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 9 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1GS5 , 1GSJ , 1OH9 , 1OHA , 1OHB , 2AP9 , 2BTY , 2BUF i 2RD5 .
- Baich A, Vogel HJ (1962). „N-acetylo-gamma-ilutamokinaza i dehydrogenaza gamma-semialdehydu N-acetyloglutaminowego: represyjne enzymy syntezy argininy w Escherichia coli”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 7 (6): 491–6. doi : 10.1016/0006-291X(62)90342-X . PMID 13863980 .
- Farago A, Denes G (1967). „Mechanizm biosyntezy argininy u Chlamydomonas reinhardti. II Oczyszczanie i właściwości 5-fosfotransferazy N-acetyloglutaminianu, allosterycznego enzymu szlaku”. Biochim. Biofiza. Akta . 136 (1): 6–18. doi : 10.1016/0304-4165(67)90315-7 . PMID 6040410 .
- Vogel HJ, McLellan WL (1970). „N-acetylo-gamma-glutamokinaza (Escherichia coli)”. Metody Enzymol . 17A : 251–255. doi : 10.1016/0076-6879(71)17190-x .
