Kinaza siarczanu adenylu
| kinaza siarczanu adenylu | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Homoheksamer kinazy siarczanu adenylu, Thiobacillus denitrificans
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 2.7.1.25 | ||||||||
| nr CAS | 9012-38-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| APS_kinase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
struktura krystaliczna p. chrysogenum atp sulfurylaza w | |||||||||
| identyfikatorach | |||||||||
 stanu t
| |||||||||
| Symbol | APS_kinaza | ||||||||
| Pfam | PF01583 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0023 | ||||||||
| InterPro | IPR002891 | ||||||||
| SCOP2 | 1d6j / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd02027 | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii kinaza siarczanu adenylu ( EC 2.7.1.25 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- ATP + siarczan adenylu ADP + siarczan 3'-fosfoadenylu
Zatem dwoma substratami tego enzymu są ATP i siarczan adenylu, podczas gdy jego dwoma produktami są ADP i siarczan 3'-fosfoadenylu .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności tych przenoszących grupy zawierające fosfor ( fosfotransferazy ) z grupą alkoholową jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to ATP: 3'-fosfotransferaza siarczanu adenylilu . Inne powszechnie używane nazwy to kinaza siarczanu adenylu (fosforylująca) , kinaza siarczanu 5'-fosfoadenozyny , kinaza 5'-fosforanu adenozyny , kinaza fosfosiarczanu adenozyny , fosfosulfokinaza adenozyny , adenozyno-5'-fosfosiarczan-3'-fosfokinaza i kinaza APS . Enzym ten uczestniczy w 3 szlakach metabolicznych : metabolizm puryn , metabolizm selenoaminokwasów i metabolizm siarki .
Enzym ten zawiera motyw pętli P wiążący ATP .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 11 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1D6J , 1M7G , 1M7H , 1X6V , 1XJQ , 1XNJ , 2AX4 , 2GKS , 2OFW , 2OFX i 2PEY .
Dalsza lektura
- Bandurski RS, Wilson LG, Squires CL (1956). „Mechanizm powstawania„ aktywnego siarczanu ””. J. Am. chemia soc . 78 (24): 6408–6409. doi : 10.1021/ja01605a028 .
- ROBBINS PW, LIPMANN F (1957). „Izolacja i identyfikacja aktywnego siarczanu”. J. Biol. chemia . 229 (2): 837–51. PMID 13502346 .
- Venkatachalam KV, Akita H, Strott CA (1998). „Klonowanie molekularne, ekspresja i charakterystyka ludzkiej dwufunkcyjnej syntazy 3'-fosfoadenozyno-5'-fosfosiarczanowej i jej domen funkcjonalnych” . J. Biol. chemia . 273 (30): 19311–20. doi : 10.1074/jbc.273.30.19311 . PMID 9668121 .
