BCL2L2

BCL2L2
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, BCL-W, BCL2-L-2, BCLW, PPP1R51, BCL2 jak 2
identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Bcl-2-podobne białko 2 jest 193-aminokwasowym białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen BCL2L2 na chromosomie 14 ( prążek q11.2-q12). Pierwotnie została odkryta przez Leonie Gibson, Suzanne Cory i współpracowników z Walter and Eliza Hall Institute of Medical Research , którzy nazwali ją Bcl-w .

Funkcjonować

Ten gen koduje sprzyjającego przetrwaniu (antyapoptotycznego ) członka rodziny białek bcl-2 i jest najbardziej podobny do genu Bcl-xL . Białka z tej rodziny tworzą hetero- lub homodimery i działają jako regulatory anty- i proapoptotyczne. Wykazano, że ekspresja tego genu w komórkach przyczynia się do zmniejszenia apoptozy komórek w cytotoksycznych . Badania pokrewnego genu na myszach wykazały rolę w przeżywaniu NGF i BDNF . Badania mutacji i nokautów genu myszy wykazały zasadniczą rolę w spermatogenezie dorosłych .

Znaczenie kliniczne

Wysoki poziom Bcl-w obserwuje się w wielu nowotworach, w tym w glejaku wielopostaciowym , raku jelita grubego , niedrobnokomórkowym raku płuc i raku piersi . Pacjenci z rakiem piersi z przerzutami mają wyższy Bcl-w niż pacjenci z rakiem piersi, u których występuje tylko guz pierwotny . Wykazano, że podwyższone poziomy Bcl-w chronią neurony przed śmiercią komórkową wywołaną przez amyloid beta . Pacjenci z chorobą Parkinsona ze zmutowanym genem PARK2 mają podwyższone Bcl-w. Wykazano, że Bcl-w przyczynia się do starzenia się komórek .

Wykazano, że kwercetyna hamuje szlak PI3K/AKT , prowadząc do obniżenia poziomu Bcl-w.

Interakcje

Wykazano, że BCL2L2 wchodzi w interakcje z:

• BCL2L11
• ZŁE i
• PPP1CA .

Dalsza lektura

•   Nagase T, Seki N, Ishikawa K i in. (1997). „Przewidywanie sekwencji kodujących niezidentyfikowanych ludzkich genów. VI. Sekwencje kodujące 80 nowych genów (KIAA0201-KIAA0280) wydedukowane na podstawie analizy klonów cDNA z linii komórkowej KG-1 i mózgu” . DNA Res . 3 (5): 321–9, 341–54. doi : 10.1093/dnares/3.5.321 . PMID 9039502 .
•    O'Connor L, Strasser A, O'Reilly LA i in. (1998). „Bim: nowy członek rodziny Bcl-2, który promuje apoptozę” . EMBO J. 17 (2): 384–95. doi : 10.1093/emboj/17.2.384 . PMC 1170389 . PMID 9430630 .
•    Ross AJ, Waymire KG, Moss JE i in. (1998). „Zwyrodnienie jąder u myszy z niedoborem Bclw”. Nat. Genet . 18 (3): 251-6. doi : 10.1038/ng0398-251 . PMID 9500547 . S2CID 32843609 .
•   Hsu SY, Lin P, Hsueh AJ (1998). „BZT (gen śmierci jajników związany z Bcl-2) jest proapoptotycznym białkiem Bcl-2 zawierającym domenę BH3 jajnika, zdolnym do dimeryzacji z różnymi antyapoptotycznymi członkami Bcl-2” . Mol. endokrynol . 12 (9): 1432–40. doi : 10.1210/mend.12.9.0166 . PMID 9731710 .
•   Middleton G, Wyatt S, Ninkina N, Davies AM (2001). „Wzajemne zmiany rozwojowe w rolach Bcl-w i Bcl-x (L) w regulacji przeżycia neuronów czuciowych”. Rozwój . 128 (3): 447–57. doi : 10.1242/dev.128.3.447 . PMID 11152643 .
•   O'Reilly LA, Print C, Hausmann G i in. (2001). „Ekspresja tkankowa i lokalizacja subkomórkowa pro-przeżyciowej cząsteczki Bcl-w” . Różnica śmierci komórki . 8 (5): 486–94. doi : 10.1038/sj.cdd.4400835 . PMID 11423909 .
•    Bae J, Hsu SY, Leo CP i in. (2001). „Niedofosforylowany BAD oddziałuje z różnymi antyapoptotycznymi białkami z rodziny Bcl-2 w celu regulacji apoptozy”. apoptoza . 6 (5): 319–30. doi : 10.1023/A:1011319901057 . PMID 11483855 . S2CID 23119757 .
•    Puthalakath H, Villunger A, O'Reilly LA, et al. (2001). „Bmf: białko proapoptotyczne zawierające tylko BH3, regulowane przez interakcję z kompleksem motorycznym aktyny miozyny V, aktywowane przez anoikis”. nauka . 293 (5536): 1829–32. Bibcode : 2001Sci...293.1829P . doi : 10.1126/science.1062257 . PMID 11546872 . S2CID 5638023 .
•   Ayllón V, Cayla X, García A i in. (2002). „Cząsteczki antyapoptotyczne Bcl-xL i Bcl-w docelowe białko fosfatazy 1alfa do Bad” . Eur. J. Immunol . 32 (7): 1847–55. doi : 10.1002/1521-4141(200207)32:7<1847::AID-IMMU1847>3.0.CO;2-7 . PMID 12115603 .
•    Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH i in. (2003). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
•   Denisov AY, Madiraju MS, Chen G i in. (2003). „Struktura roztworu ludzkiego BCL-w: modulacja wiązania ligandu przez C-końcową helisę” . J. Biol. chemia . 278 (23): 21124-8. doi : 10.1074/jbc.M301798200 . PMID 12651847 .
•    Hinds MG, Lackmann M, Skea GL i in. (2003). „Struktura Bcl-w ujawnia rolę reszt C-końcowych w modulowaniu aktywności biologicznej” . EMBO J. 22 (7): 1497–507. doi : 10.1093/emboj/cdg144 . PMC 152889 . PMID 12660157 .
•    Wilson-Annan J, O'Reilly LA, Crawford SA i in. (2003). „Proapoptotyczne białka zawierające tylko BH3 wyzwalają integrację błonową prosurvivalowego Bcl-w i neutralizują jego aktywność” . J. Cell Biol . 162 (5): 877–87. doi : 10.1083/jcb.200302144 . PMC 2172834 . PMID 12952938 .
•   Zhu X, Wang Y, Ogawa O i in. (2004). „Neuroprotekcyjne właściwości Bcl-w w chorobie Alzheimera” . J. Neurochem . 89 (5): 1233–40. doi : 10.1111/j.1471-4159.2004.02416.x . PMID 15147516 .
•    Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA i in. (2004). „Stan, jakość i ekspansja projektu cDNA pełnej długości NIH: Kolekcja genów ssaków (MGC)” . Genom Res . 14 (10B): 2121–7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
•   Chen L, Willis SN, Wei A i in. (2005). „Różnicowe kierowanie prosurvivalowych białek Bcl-2 przez ich ligandy zawierające tylko BH3 umożliwia komplementarną funkcję apoptotyczną” . Mol. komórka . 17 (3): 393–403. doi : 10.1016/j.molcel.2004.12.030 . PMID 15694340 .
•    Kimura K, Wakamatsu A, Suzuki Y i in. (2006). „Zróżnicowanie modulacji transkrypcji: identyfikacja i charakterystyka na dużą skalę przypuszczalnych alternatywnych promotorów ludzkich genów” . Genom Res . 16 (1): 55–65. doi : 10.1101/gr.4039406 . PMC 1356129 . PMID 16344560 .
•   Denisov AY, Chen G, Sprules T i in. (2006). „Model strukturalny kompleksu peptydowego BCL-w-BID i jego interakcji z micelami fosfolipidowymi”. Biochemia . 45 (7): 2250-6. doi : 10.1021/bi052332s . PMID 16475813 .
•   Certo M, Del Gaizo Moore V, Nishino M i in. (2006). „Mitochondria pobudzone sygnałami śmierci determinują uzależnienie komórkowe od antyapoptotycznych członków rodziny BCL-2” . Komórka Rakowa . 9 (5): 351–65. doi : 10.1016/j.ccr.2006.03.027 . PMID 16697956 .

Linki zewnętrzne

• Lokalizacja ludzkiego genomu BCL2L2 i strona szczegółów genu BCL2L2 w przeglądarce genomu UCSC .