Karboksypeptydaza D
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| karboksypeptydazy D | |||||||||
| nr WE | 3.4.16.6 | ||||||||
| nr CAS | 153967-26-1 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
Karboksypeptydaza D może odnosić się do jednego z kilku enzymów. Rodzina karboksypeptydaz serynowych (tj. enzymów wykorzystujących resztę seryny w miejscu aktywnym) obejmuje ( EC 3.4.16.6 , zbożową karboksypeptydazę serynową II , produkt genu Saccharomyces cerevisiae KEX1 , karboksypeptydazę Kex1 , karboksypeptydazę serynową genu KEX1 , karboksypeptydazę KEX1 , proteinazę KEX1 , KEX1DELTA p , CPDW-II , karboksypeptydaza serynowa , proteinaza Phaseolus ) jest enzymem . Enzym ten ma optymalne pH 4,5-6,0, jest hamowany przez fluorofosforan diizopropylu i katalizuje następującą reakcję chemiczną
- Preferencyjne uwalnianie C-końcowej reszty argininy lub lizyny
Całkowicie odrębny enzym został również nazwany karboksypeptydazą D (numer EC 3.4.17.22). Ten drugi enzym jest metalokarboksypeptydazą (tj. wykorzystuje jon cynku w miejscu aktywnym zamiast reszty seryny) i jest szeroko eksprymowany w tkankach ssaków. Podobnie jak karboksypeptydaza serynowa, metalokarboksypeptydaza D usuwa również C-końcowe reszty argininy lub lizyny z peptydów, przy optymalnym zakresie pH od 5 do 7. Metalokarboksypeptydaza D znajduje się w siatce trans Golgiego, gdzie bierze udział w biosyntezie neuropeptydów i hormonów peptydowych (takich jak insulina) wraz z karboksypeptydazą E. Oprócz tej roli, metalokarboksypeptydaza D bierze udział w przetwarzaniu białek, po działaniu furyny (endoproteazy zlokalizowanej w siatce trans Golgiego). Kaczy ortolog metalokarboksypeptydazy D został nazwany gp180 i jest receptorem wychwytującym kaczego wirusa zapalenia wątroby typu B. U muszki owocówki (Drosophila melanogaster) karboksypeptydaza D jest znana jako mutacja srebra, z defektami powodującymi zmieniony kształt skrzydeł. Metalokarboksypeptydaza D jest na ogół białkiem związanym z błoną, chociaż w niektórych organizmach postać rozpuszczalna jest generowana przez zróżnicowane składanie RNA lub przez aktywność proteolityczną. W literaturze naukowej większość opublikowanych artykułów używających w tytule nazwy „karboksypeptydaza D” odnosi się do metalokarboksypeptydazy D, a nie do karboksypeptydazy serynowej.
Linki zewnętrzne
- Karboksypeptydaza + D w amerykańskiej National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
