Cupiennin
Cupiennins to grupa małych cytolitycznych peptydów z jadu wędrownego pająka Cupiennius salei . Wiadomo, że mają wysoką aktywność bakteriobójczą , owadobójczą i hemolityczną . Są to chemicznie kationowe peptydy α-helikalne . Zostały one wyizolowane i zidentyfikowane w 2002 roku jako rodzina peptydów zwanych cupiennin 1. Sekwencja została określona w procesie zwanym degradacją Edmana , a rodzina składa się z cupiennin 1a, cupiennin 1b, cupiennin 1c i cupiennin 1d. Sekwencje aminokwasowe cupiennin 1b, c i d otrzymano przez połączenie analizy sekwencji i spektrometrii mas porównawczego mapowania peptydów trypsyny. Mimo że nie są silnymi toksynami, wzmacniają działanie jadu pająka poprzez synergistyczne wzmacnianie innych składników jadu, takich jak CSTX .
Właściwości chemiczne
Wszystkie cupiennins składają się z 35 reszt aminokwasowych i charakteryzują się bardziej hydrofobowym N-końcowym regionem łańcucha i C-końcem złożonym głównie z polarnych i naładowanych reszt. Ich cechą wyróżniającą jest brak cysteiny . Na podstawie braku lub obecności proliny cupiennins dzieli się na dwie rodziny cupiennin 1 i cupiennin 2.
Cupiennin 1 rodzina
Rodzina Cupiennin 1 jest bardziej znaną grupą i składa się z co najmniej czterech peptydów, takich jak cupiennin 1a, 1b, 1c i 1d. Cupiennin 1a (M-ctenitoksyna-Cs1a) występuje w największej ilości i ma masę cząsteczkową 3798,63 Da. Cupiennin 1b jest mniej obfity i ma rozmiar 3800,25 Da. Cupiennin 1c (3769,75 Da) i 1d (3795,13) występują w skrajnie niskich stężeniach. Te peptydy są wysoce kationowe, składają się z podobnych aminokwasów, ale różnią się N- i C-końcami. Hydrofobowy koniec N charakteryzuje się sześcioma powtórzeniami czterech aminokwasów, które są w konserwatywnej sekwencji: pozycja 1 to zawsze lizyna ; pozycja 2 jest zmienna; pozycja 3 to zawsze hydrofobowy aminokwas lub glicyna , a pozycja 4 to alanina lub walina . Wszyscy członkowie mają wysoką aktywność przeciwbakteryjną przeciwko Gram-dodatnim i Gram-ujemnym w zakresie stężeń od 0,16 do 5 mM. Wykazują również aktywność cytolityczną w zakresie 14,5–24,4 mM na ludzkie erytrocyty . Wykazują również przeciwpierwotniakowe wobec Trypanosoma cruzi i pasożyta malarii . Są owadobójcze, ale nie tak silne jak CSTX-1, inny peptyd tego samego jadu. Właściwości te są modulowane przez N-koniec .
Rodzina Cupienninów 2
Rodzina Cupiennin 2 jest mniej dobrze poznana, ale obejmuje również co najmniej cztery peptydy. W rzeczywistości członkowie tej rodziny zostali odkryci wcześniej w 1994 roku jako członkowie peptydów CSTX. Po odkryciu rodziny cupiennin 1, CSTX-3, -4, -5 i -6 zostają przeklasyfikowane na cupiennin. Wynika to z ich podstawowych podobieństw chemicznych, takich jak reszty aminokwasowe. Charakteryzują się obecnością co najmniej jednej proliny. Cupiennin 2a jest najlepiej zbadany. Ma masę cząsteczkową 3701,05 Da i wykazuje słabe działanie cytolityczne, bakteriobójcze i owadobójcze.