CSTX
CSTX (od „ neurotoksycznych Cupiennius s alei toxins ”) to nazwa nadana grupie blisko spokrewnionych peptydów obecnych w jadzie pająka wędrownego Cupiennius salei . Do tej pory opisano dwadzieścia typów dla tej grupy białek. Jednak niektóre są przeklasyfikowane do grupy toksyn cupiennins , w tym CSTX-3, -4, -5 i -6, ze względu na ich powinowactwo chemiczne. Pierwszych trzynaście zostało wyizolowanych i zidentyfikowanych w 1994 roku przez Lucię Kuhn-Nentwig, Johanna Schallera i Wolfganga Nentwiga z Instytutu Zoologicznego na Uniwersytecie w Bernie w Szwajcarii . Różne typy są najprawdopodobniej produktami wariantu składania tego samego genu. Wszystkie są blokerami kanału wapniowego typu L , a także wykazują aktywność cytolityczną poprzez tworzenie helisy alfa w poprzek błony komórkowej w neuronach ssaków . Hamują również kanały wapniowe bramkowane napięciem w neuronach owadów.
typy
Najlepiej poznanymi członkami grupy neurotoksyn CSTX są:
| Nazwa | Zalecana nazwa | Rozmiar w da | Pozostałość aminokwasowa | Toksyczność (LD 50 ) na Drosophilla |
|---|---|---|---|---|
| CSTX-1 | Omega-ctenitoksyna-Cs1a | 8352 | 74 | 0,35 pmola/mg |
| CSTX-8 | Toksyna CSTX-8 | 7378 | 63 | |
| CSTX-9 | U1-ctenitoksyna-Cs1a | 7529 | 68 | 10,6 pmol/mg |
| CSTX-10 | Toksyna CSTX-10 | 8110 | 69 | |
| CSTX-11 | Toksyna CSTX-11 | 8083 | 69 | |
| CSTX-12 | Toksyna CSTX-12 | 7312 | 63 | |
| CSTX-13 | U2-ctenitoksyna-Cs1a | 7359 | 63 | 16,3 nmola/g |
| CSTX-14 | Toksyna CSTX-14 | 5657 | 48 | |
| CSTX-15 | Toksyna CSTX-15 | 5612 | 48 | |
| CSTX-16 | Toksyna CSTX-16 | 4748 | 38 | |
| CSTX-17 | Toksyna CSTX-17 | 4410 | 14 | |
| CSTX-18 | Toksyna CSTX-18 | 5611 | 51 | |
| CSTX-19 | Toksyna CSTX-19 | 3748 | 35 | |
| CSTX-20 | Toksyna CSTX-20 | 9918 | 86 |
CSTX-1
CSTX-1 jest najobficiej występującym peptydem jadu C. salei o stężeniu w zakresie od 1,4 do 3,3 mM. Jest to najbardziej toksyczny składnik i główna neurotoksyna pająka. Jest wysoce zasadowy i zawiera cztery mostki dwusiarczkowe , które tworzą „węzeł dwusiarczkowy przez węzeł dwusiarczkowy”, a zatem strukturalnie definiuje to białko jako knotynę. Ma dwa naturalne produkty degradacji, a mianowicie CSTX-2a i CSTX-2b, które występują w niewielkich ilościach i są mniej toksyczne niż sam CSTX-1. CSTX-2a składa się z 61 reszt aminokwasowych i ma masę 6864 Da, podczas gdy CSTX-2b składa się z 60 aminokwasów o wielkości 6708 Da. CSTX-2a jest odmianą tego samego produktu genu i różni się od CSTX-1 tylko ostatnimi 13 aminokwasami C-końca. 13-aminokwasowy koniec jest niezwykle bogaty w lizynę (liczba 7), co przypisuje się wyższej toksyczności CSTX-1. To sprawia, że CSTX-2a jest siedem razy mniej toksyczny niż CSTX-1. Ponadto CSTX-2b nie ma również argininy w pozycji 61 w porównaniu z CSTX-1, co zmniejsza neurotoksyczność 190-krotnie. CSTX-1 pełni dwie różne funkcje: jako neurotoksyna blokuje kanały wapniowe typu L, a jako peptyd cytolityczny niszczy błonę komórkową.
