Endotoksyna delta
| delta endotoksyna, struktura krystaliczna domeny N-końcowej | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 owadobójczej bakterii del endotoksyny Cry3Bb1 Bacillus thuringiensis
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | Endotoksyna_N | ||||||||
| Pfam | PF03945 | ||||||||
| InterPro | IPR005639 | ||||||||
| SCOP2 | 1dlc / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1.C.2 | ||||||||
| |||||||||
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| domeny środkowej | |||||||||
| Symbol | Endotoksyna_M | ||||||||
| Pfam | PF00555 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0568 | ||||||||
| InterPro | IPR015790 | ||||||||
| SCOP2 | 1dlc / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1.C.2 | ||||||||
| |||||||||
 owadobójcze białko krystaliczne
| |||||||||
| Cry2A i Cry18 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| identyfikatory cry2aa | |||||||||
| Symbol | Endotoksyna_mid | ||||||||
| Pfam | PF09131 | ||||||||
| InterPro | IPR015214 | ||||||||
| SCOP2 | 1i5p / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| endotoksyna delta, C-końcowe | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| identyfikatory | |||||||||
| Symbol | Endotoksyna_C | ||||||||
| Pfam | PF03944 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0202 | ||||||||
| InterPro | IPR005638 | ||||||||
| SCOP2 | 1dlc / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1.C.2 | ||||||||
| CDD | cd04085 | ||||||||
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| cytolitycznej delta-endotoksyny Cyt1/2 | |||||||||
| Symbol | CytB | ||||||||
| Pfam | PF01338 | ||||||||
| InterPro | IPR001615 | ||||||||
| SCOP2 | 1cby / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1.C.71 | ||||||||
| |||||||||
Endotoksyny delta ( δ-endotoksyny ) to toksyny tworzące pory, wytwarzane przez bakterie z gatunku Bacillus thuringiensis . Są przydatne ze względu na swoje działanie owadobójcze i są główną toksyną wytwarzaną przez kukurydzę Bt . Podczas przetrwalników bakterie wytwarzają kryształy takich białek (stąd nazwa toksyny Cry ), które obok przetrwalników nazywane są również ciałami parasporalnymi ; w rezultacie niektórzy członkowie są znani jako parasporyna . Grupa toksyn Cyt (cytolitycznych) to grupa delta-endotoksyn różniąca się od grupy Cry .
Mechanizm akcji
Kiedy owad spożywa te białka, są one aktywowane przez cięcie proteolityczne. N-koniec jest odcinany we wszystkich białkach, a przedłużenie C-końcowe jest odcinane u niektórych członków. Po aktywacji endotoksyna wiąże się z nabłonkiem jelita i powoduje lizę komórek poprzez tworzenie kanałów kationoselektywnych , co prowadzi do śmierci.
Przez wiele lat nie było jasności co do związku między toksynami aminopeptydazy N i Bt. Chociaż AP-N rzeczywiście wiąże białka Cry in vitro (przegląd Soberón i in. 2009 oraz Pigott i Ellar 2007), do 2002 r. istniały pewne wątpliwości, czy mechanizm oporu był tak prosty. Rzeczywiście, Luo i in. 1997, Mohammed i in. 1996 oraz Zhu i in. 2000 pozytywnie stwierdził, że nie występuje to w egzemplarzach Lepidoptera. Później jednak Herrero i in. 2005 wykazał korelację między brakiem ekspresji a opornością na Bt, a rzeczywistą oporność stwierdzono w Helicoverpa armigera przez Zhang i in. 2009, w Ostrinia nubilalis przez Khajuria et al. 2011 oraz w Trichoplusia ni przez Baxter et al. 2011 i Tiewsiri & Wang 2011 (również wszystkie Lepidoptera). Nadal istnieje potwierdzenie, że AP-N same w sobie nie wpływają na oporność w niektórych przypadkach, prawdopodobnie z powodu sekwencyjnego wiązania przez toksynę, która jest wymagana do wywołania efektu. W tej kolejności każdy etap wiązania teoretycznie nie jest niezbędny, ale jeśli wystąpi, ma wpływ na ostateczny wynik tworzenia się porów.
Struktura
Aktywowany region toksyny delta składa się z trzech odrębnych domen strukturalnych : N-końcowej domeny wiązki helikalnej ( InterPro : IPR005639 ) zaangażowanej we wstawianie błony i tworzenie porów; domena arkusza beta zaangażowana w wiązanie receptora; oraz C-końcowa domena beta-kanapkowa ( InterPro : IPR005638 ), która oddziałuje z domeną N-końcową, tworząc kanał.
typy
B. thuringiensis koduje wiele białek z rodziny endotoksyn delta ( InterPro : IPR038979 ), przy czym niektóre szczepy kodują wiele typów jednocześnie. Gen występujący głównie na plazmidach, delta-entototoksyny czasami pojawiają się w genomach innych gatunków, choć w mniejszej proporcji niż te znalezione w B. thuringiensis . Nazwy genów wyglądają jak Cry3Bb , co w tym przypadku wskazuje na toksynę Cry z nadrodziny 3 rodziny B podrodziny b.
Cry , które są interesujące w badaniach nad rakiem, są wymienione w nomenklaturze parasporyny (PS) oprócz nomenklatury Cry. Nie zabijają owadów, ale zabijają komórki białaczkowe. Toksyny Cyt mają tendencję do tworzenia własnej grupy, różniącej się od toksyn Cry. Nie wszystkie Cry — w formie krystalicznej — bezpośrednio mają wspólny korzeń. Przykłady toksyn innych niż trójdomenowe, które mimo to mają Cry , obejmują Cry34 / 35Ab1 i pokrewne binarne toksyny beta-kanapkowe (podobne do Bin ), Cry6Aa i wiele parasporyn beta-kanapkowych.
Specyficzne delta-endotoksyny, które zostały wprowadzone za pomocą inżynierii genetycznej, obejmują Cry3Bb1 znalezione w MON 863 i Cry1Ab znalezione w MON 810 , z których oba są odmianami kukurydzy/kukurydzy. Cry3Bb1 jest szczególnie przydatny, ponieważ zabija owady Coleoptera, takie jak stonka kukurydziana , aktywność niespotykana w innych białkach Cry. Inne powszechne toksyny to Cry2Ab i Cry1F w bawełnie i kukurydzy . Ponadto Cry1Ac jest skuteczny jako adiuwant szczepionki u ludzi.
Niektóre populacje owadów zaczęły rozwijać oporność na endotoksyny delta, a od 2013 r. Stwierdzono pięć odpornych gatunków. Rośliny z dwoma rodzajami endotoksyn delta mają tendencję do spowalniania odporności, ponieważ owady muszą ewoluować, aby pokonać obie toksyny jednocześnie. Sadzenie roślin innych niż Bt roślinami odpornymi zmniejszy presję selekcyjną na rozwój toksyny. Wreszcie, rośliny z dwiema toksynami nie powinny być sadzone z roślinami z jedną toksyną, ponieważ rośliny z jedną toksyną działają w tym przypadku jako odskocznia do adaptacji.
Dalsza lektura
- Bravo A, Gill SS, Soberón M (marzec 2007). „Sposób działania toksyn Bacillus thuringiensis Cry i Cyt oraz ich potencjał do zwalczania owadów” . toksyna . 49 (4): 423–435. doi : 10.1016/j.toxicon.2006.11.022 . PMC 1857359 . PMID 17198720 .
- Pigott CR, Ellar DJ (czerwiec 2007). „Rola receptorów w aktywności krystalicznej toksyny Bacillus thuringiensis ” . Recenzje mikrobiologii i biologii molekularnej . 71 (2): 255–281. doi : 10.1128/MMBR.00034-06 . PMC 1899880 . PMID 17554045 .
- Palma L, Muñoz D, Berry C, Murillo J, Caballero P (grudzień 2014). „ Toksyny Bacillus thuringiensis : przegląd ich aktywności biobójczej” . Toksyny . 6 (12): 3296–3325. doi : 10.3390/toxins6123296 . PMC 4280536 . PMID 25514092 .
