Scyllatoxin

Scyllatoxin (również leiurotoksyna I ) to toksyna skorpiona Leiurus quinquestriatus hebraeus , która blokuje kanały K ⁺ aktywowane Ca ²⁺ przewodnictwie o małym . Jej nazwa pochodzi od Scylli , potwora morskiego z mitologii greckiej . Charybdotoksyna znajduje się również w jadzie tego samego gatunku skorpiona, a jej nazwa pochodzi od potwora morskiego Charybdis . W mitologii greckiej Scylla i Charybda mieszkali na skałach po przeciwnych stronach wąskiej cieśniny wodnej.

Diagram kreskówkowy scyllatoksyny z wpisu PDB pozostałości z wiązaniami dwusiarczkowymi pokazano jako pałeczki

Źródła

Scyllatoxin jest jednym ze składników jadu izraelskiego skorpiona ' Leiurus quinquestriatus hebraeus' . Składa się tylko z 0,02% całkowitego białka w surowym jadzie.

Chemia

Leiurotoksyna I jest 31-resztowym peptydem (sekwencja AFCNLRMCQLSCRSLGLLGKCIGDKCECVKH-NH2), z helisą i krótką antyrównoległą β-kartką . Toksyna ta jest stabilizowana wiązaniami dwusiarczkowymi : Cys8-Cys26 i Cys12-Cys28 jest związana z arkuszem β, podczas gdy Cys3-Cys21 jest związana z N-końcowym segmentem poprzedzającym helisę. Leiurotoksyna przyjmuje motyw ά/β. Szczególnie dodatnio naładowane reszty (Arg6 i Arg13, które znajdują się w helisie ά) są ważne dla ekspresji biologicznej aktywności toksyny i jej powinowactwa do receptora.

Cel

Scyllatoxin jest blokerem aktywowanych kanałów K ^{+ o małym przewodnictwie Ca 2+} przy stężeniach 10 ⁻¹³ –10 ⁻¹¹ M w różnych typach komórek. Ta toksyna wykazuje podobieństwo w swojej aktywności fizjologicznej i specyficzności wiązania do apaminy , ale obie toksyny nie wykazują podobieństwa strukturalnego.

Sposób działania

Scyllatoxin blokuje powolną następczą hiperpolaryzację , która następuje po potencjale czynnościowym w niektórych komórkach nerwowych .

Toksyczność

Scyllatoxin indukuje spontaniczne skurcze w komórkach mięśniowych świnki morskiej taenia coli, które zostały rozluźnione adrenaliną.