Cry34Ab1 jest jednym z członków zestawu binarnych białek krystalicznych Bacillus thuringiensis (Bt) wyizolowanych ze szczepu Bt PS149B1. Białko występuje w postaci aegerolizyny o masie cząsteczkowej 14 kDa, która w obecności Cry35Ab1 wykazuje aktywność owadobójczą wobec zachodniego robaczka korzeniowego kukurydzy . Białko zostało przekształcone w rośliny kukurydzy w ramach skomercjalizowanych zdarzeń 4114 (DP-ØØ4114-3) przez Pioneer Hi-Bred i 59122 (DAS-59122-7) przez Dow AgroSciences . Zdarzenia te z kolei zostały wyhodowane w wielu stosach cech w dodatkowych produktach.
rąbka szczoteczkowego owada (BBMV) komórek nabłonka wyściółki jelita środkowego, gdzie tworzą pory; prowadzi to do martwicy i ostatecznie śmierci owada. Białko Cry35Ab1 (45 kDa) nie przenosi specyficzności pod nieobecność Cry34Ab1, co wskazuje, że mniejsze białko Cry34Ab1 14 kDa ma kluczowe znaczenie dla wiązania BBMV i rekrutacji Cry35Ab1 w celu wywołania efektu owadobójczego.
Cry34Ab1 nie jest spokrewniony z endotoksynami delta Bt. Jest to aegerolizyna ( Pfam PF06355 ) złożona z dwóch arkuszy beta w strukturze beta-kanapki; całe białko składa się ze 117 reszt aminokwasowych i zawiera hydrofobowy rdzeń. Jego umiejscowienie w rodzinie pokazuje, że interakcja z błonami komórkowymi jest zgodna z jego rolą w binarnym kompleksie toksyn Cry34Ab1/Cry35Ab1. Toksyna partnerska, Cry35Ab1, jest prototypowym członkiem własnej grupy ( Pfam PF05431 ). Jego struktura jest podobna do aerolizyny , Cry45Aa1 i Cry46Aa1.
