Androctonus australis hector toksyna owadów

Androctonus australis hector toksyna owadów
3D model of AaHIT1 residue 19-88
Nazwy
Inne nazwy AaHIT lub AaIT
Podtypy AaHIT1, AaHIT2, AaHIT4 i AaHIT5
Źródło
Nazwa łacińska Androctonus australis hector
angielskie imie Skorpion z Sahary
Cel
Kanał docelowy Kanały sodowe bramkowane napięciem
Beta-insekta pobudzająca toksyna 1
Identyfikatory
Organizm Androctonus australis
Symbol AaHIT1
UniProt P01497
Szukaj
Struktury Model szwajcarski
Domeny InterPro
Identyfikatory
domen podobnych do toksyn skorpiona
Symbol Toksyna_3
Pfam PF00537
InterPro IPR002061
Dostępne struktury białek:
Pfam   konstrukcje / ECOD  
WPB RCSB WPB ; PDBe ; WPBj
Suma WPB podsumowanie struktury

Toksyna owadów Androctonus australis hector, znana również jako AaHIT , jest toksyną skorpiona, która wpływa na kanały sodowe bramkowane napięciem . Można wyróżnić cztery różne toksyny owadów, a mianowicie AaHIT1, AaHIT2, AaHIT4 i AaHIT5. Jego celem są owady, z wyjątkiem AaHIT4, który jest również toksyczny dla skorupiaków i ssaków.

Etymologia

Pierwsze trzy słowa Androctonus australis hector toksyna owadów pochodzą od greckich słów Androctonus i Hector oraz łacińskiego słowa australis . Androctonus oznacza „zabójca ludzi”, podczas gdy Hector ma znaczenie „trzymać lub posiadać”, a australis oznacza „południe”, razem stanowiąc „południowego zabójcę ludzi”.

Rozmieszczenie gatunków

AaHIT można znaleźć w jadzie północnoafrykańskiego skorpiona, Androctonus australis hector , znanego również jako skorpion saharyjski.

Struktura

Istnieją cztery różne formy toksyn owadzich AaH: AaHIT1, AaHIT2, AaHIT4 i AaHIT5.

Sekwencja aminokwasowa AaHIT1 i AaHIT2 różni się tylko w pozycjach 17 i 41. Homologia między AaHIT4 i AaHIT5 jest większa niż w przypadku pierwszorzędowych struktur AaHIT1 lub AaHIT2.

Primary structure of AaHIT1,2,4 and 5

Sposób działania

AaHIT w szczególności wpływa na kanały sodowe bramkowane napięciem (VGSC) u owadów. Działanie toksyny jest pobudzające, ponieważ przesuwa zależną od napięcia aktywację kanału sodowego do niższych potencjałów. Ten sposób działania jest porównywalny z działaniem beta-toksyn. Cecha specyficzna dla owadów najprawdopodobniej wywodzi się z obecności specyficznej pętli strukturalnej w VGSC owadów. Mimo to niektóre badania wykazały, że AaHIT4 może specyficznie wpływać na kanał sodowy ssaków poprzez modulację wiązania neurotoksyn przeciwssaczych typu alfa i beta.

Toksyczność

Toksyna wywołuje skurcze mięśni owadów, co prowadzi do paraliżu całego ciała. Mięśnie szkieletowe kurczą się z powodu uwolnienia pobudzających neuroprzekaźników w złączu nerwowo-mięśniowym. Poza podtypem AaHIT4 efekt ten nie występuje u pajęczaków, skorupiaków czy ssaków.

Aplikacje

AaHIT wydaje się być obiecującym kandydatem do zwalczania szkodników, np. larwy robaków bawełnianych można zredukować o 44-98% poprzez stworzenie transgenicznych upraw bawełny, które eksprymują gen AaHIT . Innym przykładem zastosowania AaHIT jako środka owadobójczego bakulowirusy . Bakulowirusy same są wirusami specyficznymi dla owadów; można je wzmacniać, jeśli wykazują ekspresję AaHIT . Potencjalne wirusy zabijają owady szybciej, powodując mniejsze szkody w uprawach.