D-stereospecyficzna aminopeptydaza
| D-aminopeptydaza, struktura krystaliczna domeny B | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 d-aminopeptydazy z Brucella anthropi
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | DAP_B | ||||||||
| Pfam | PF07930 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0013 | ||||||||
| InterPro | IPR012856 | ||||||||
| SCOP2 | 1ei5 / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| D-aminopeptydaza, struktura krystaliczna domeny C | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
|
d-aminopeptydazy z Brucella anthropi
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | DAP_C | ||||||||
| Pfam | PF07932 | ||||||||
| InterPro | IPR012857 | ||||||||
| SCOP2 | 1ei5 / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
W biologii molekularnej D-stereospecyficzna aminopeptydaza ( D-aminopeptydaza ) EC 3.4.11.19 jest enzymem , który katalizuje uwalnianie N-końcowego D-aminokwasu z peptydu Xaa-|-Yaa-, w którym Xaa jest korzystnie D -Ala , D-Ser lub D-Thr. Amidy i estry metylowe D-aminokwasów również ulegają hydrolizie, podobnie jak amid glicyny.
Jest to enzym dimeryczny , w którym każdy monomer składa się z trzech domen . Domena B jest zorganizowana w taki sposób, że tworzy beczkę beta składającą się z ośmiu antyrównoległych nici beta . Jest połączona z domeną A, domeną katalityczną, przez sekwencję ośmiu reszt, a także oddziałuje z obiema domenami A i C poprzez wiązania niekowalencyjne . Domena B prawdopodobnie działa w utrzymywaniu domeny C w dobrej pozycji do interakcji z domeną katalityczną. Domena C jest zorganizowana tak, aby tworzyła beczkę beta składającą się z ośmiu antyrównoległych nici beta . Jest połączona z domeną B za pomocą krótkiej sekwencji łącznika i oddziałuje z domeną A, domeną katalityczną. Pętla gamma domeny C tworzy część ściany kieszeni katalitycznej; w rzeczywistości uważa się, że domena C nadaje enzymowi specyficzność substratową i inhibitorową .
