DMAC1

Identyfikatory
Dmac1
Tmem2611700027K24Rik3110001D03Rikbiałko transbłonowe 261 kompleks montażowy dystalnego ramienia błony 1
Zewnętrzne identyfikatory
ortologi
Gatunek Człowiek Mysz
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

RefSeq (białko)

Lokalizacja (UCSC)
PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj Człowiek

Białko transbłonowe 261 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen TMEM261 zlokalizowany na chromosomie 9 . TMEM261 jest również znany jako C9ORF123 i DMAC1 , Otwarta ramka odczytu chromosomu 9 123 i białko transbłonowe C9orf123 oraz białko kompleksu dystalnego ramienia membrany 1.

Cechy genów

TMEM261 znajduje się w 9p24.1, jego długość wynosi 91 891 par zasad (bp) na odwrotnej nici. Jego sąsiadującym genem jest PTPRD zlokalizowany w 9p23-p24.3 również na odwrotnej nici i koduje białkowy receptor fosfatazy tyrozynowej typu delta. TMEM261 ma 2 eksony i 1 intron oraz 6 pierwotnych wariantów transkryptu; największy wariant transkryptu mRNA składający się z 742 pz z białkiem o długości 129 aminokwasów (aa) i wielkości 13 500 daltonów (Da), a najmniejszy kodujący wariant transkryptu mający 381 pz z białkiem o długości 69 aa i wielkości 6100 Da.

Opisane cechy białka TMEM261, w tym topologia i ważne miejsca fosforylacji i mirystoilacji, a także DUF4536 i transbłonowe domeny helikalne.

Właściwości białka

TMEM261 to białko składające się ze 112 aminokwasów, o masie cząsteczkowej 11,8 kDa. Przewiduje się, że punkt izoelektryczny wyniesie 10,2, podczas gdy jego wartość modyfikacji potranslacyjnej wyniesie 9,9.

Struktura

Stwierdzono, że niektóre białka wchodzą w interakcje z TMEM261

TMEM261 zawiera domenę o nieznanej funkcji , DUF4536 (pfam15055), przewidywaną jako helikalna domena obejmująca błonę o długości około 45aa ( Cys 47- Ser 92) bez znanych powiązań domen. Przewiduje się dwie dalsze helikalne domeny transbłonowe o długości 18aa ( Val 52- Ala 69) i 23aa ( Pro 81- Ala 102]). Istnieje również region o niskiej złożoności obejmujący 25aa ( Thr 14- Ala 39). Struktura trzeciorzędowa TMEM261 nie została jeszcze określona. Jednak jego drugorzędowa struktura białkowa składa się głównie z regionów zwiniętych cewek z niciami beta i helisami alfa znajdującymi się w transbłonowej i domenie regionów o nieznanej funkcji . Region N-końcowy TMEM261 składa się z nieuporządkowanego regionu, który zawiera region o niskiej złożoności, który nie jest wysoce konserwatywny wśród ortologów.

modyfikacje

Wykazano, że domena N-mirystoilacji jest obecna w większości wariantów białka TMEM261. Modyfikacje potranslacyjne obejmują mirystoilację N - końcowej reszty glicyny ( Gly 2) białka TMEM261, jak również fosforylację treoniny 31.

Interakcje

Białka, które wykazują interakcję z TMEM261, obejmują NAAA ( interakcja białko-białko ), QTRT1 ( interakcja RNA-białko ), ZC4H2 ( interakcja DNA-białko ) i ZNF454 (interakcja DNA-białko). Wykazano również interakcję z APP (interakcja białko-białko), ARHGEF38 (interakcja białko-białko) i HNRNPD ( interakcja RNA-białko ).

Ekspresja tkankowa TMEM261 pokazująca ekspresję genu wzbogaconego w tkankę (TEG).

dodatkowe miejsca wiązania czynnika transkrypcyjnego (interakcja DNA-białko) obejmują jedno miejsce wiązania MEF2C , specyficznego dla monocytów czynnika wzmacniającego , który bierze udział w regulacji komórek mięśniowych, szczególnie w układzie sercowo-naczyniowym , oraz dwa miejsca wiązania GATA1 , który jest czynnikiem transkrypcyjnym globiny 1 bierze udział w regulacji rozwoju erytroblastów .

Wyrażenie

TMEM261 wykazuje wszechobecną ekspresję u ludzi i jest wykrywany w prawie wszystkich typach tkanek. Pokazuje genu wzbogaconego w tkankę (TEG) w porównaniu z ekspresją genu metabolizmu podstawowego (HKG). Jego najwyższą ekspresję obserwuje się w sercu (ogólna względna ekspresja 94%), szczególnie w komórkach fibroblastów serca , grasicy (ogólna względna ekspresja 90%) i tarczycy (ogólna względna ekspresja 93%), zwłaszcza w komórkach tarczycy . Intensywność barwienia komórek nowotworowych wykazała ekspresję od średniej do wysokiej w komórkach sutka , jelita grubego , jajnika , skóry , nabłonka dróg moczowych , głowy i szyi .

Funkcjonować

Obecnie funkcja dla TMEM261 jest nieznana. Jednak amplifikacja genu i rearanżacje jego locus były związane z różnymi nowotworami, w tym rakiem jelita grubego , rakiem piersi i chłoniakami .

Ewolucja

ortologi

Ortologi i homologi TMEM261 są ograniczone do kręgowców , jego najstarszy homolog pochodzi od ryb chrzęstnych , które oddzieliły się od Homo sapiens 462,5 miliona lat temu. Pierwszorzędowa struktura białka TMEM261 wykazuje wyższą ogólną konserwację u ssaków , jednak we wszystkich ortologach, w tym odległych homologach, obserwuje się wysoką konserwację domeny o nieznanej funkcji (DUF4536) do regionu C-końca . Struktura białkowa TMEM261 wykazuje konserwację w większości ortologów.

Organizm Nazwa naukowa Numer dostępowy Data odejścia od ludzi (miliony lat) Aminokwasy (aa) Tożsamość (%) Klasa
ludzie Homo sapiens NP_219500.1 0 112 100 ssaki
Goryl Goryl goryl XP_004047847.1 8.8 112 99 ssaki
Pawian oliwkowy papio anubis XP_003911767.1 29 112 84 ssaki
Sunda latający lemur Galeopterus variegatus XP_008587957.1 81,5 112 68 ssaki
Mały egipski skoczek Jaculus Jaculus XP_004653029.1 92,3 109 56 ssaki
Nagi kretoszczur Heterocephalus glaber XP_004898193.1 92,3 114 45 ssaki
Nosorożec biały Ceratotherium simum simum XP_004436891.1 94,2 112 66 ssaki
Dziewięciopasmowy pancernik Dasypus novemcinctus XP_004459147.1 104,4 112 59 ssaki
Żółw zielony Chelonia mydas XP_007056940.1 296 85 49 Gady
Zięba zebry Taeniopygia Guttata XP_002187613.2 296 72 47 Ave
Zachodnia żaba szponiasta Xenopus tropicalis XP_002943025.1 371,2 85 45 Gady
Haplochromis burtoni Haplochromis burtoni XP_005928614.1 400.1 91 51 aktinopterygii
Australijski rekin widmo Callorhinchus milii XP_007884223.1 426,5 86 43 Chondrichthyes

Paralogi

TMEM261 nie ma znanych paralogów.

Linki zewnętrzne

Dalsza lektura

Pobrano z „ https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=DMAC1&oldid=1118645117 ”