dTDP-4,6-dehydrataza glukozowa
Identyfikatory | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
4,6-dehydratazy dTDP-glukozy | |||||||||
nr WE | 4.2.1.46 | ||||||||
nr CAS | 37259-54-4 | ||||||||
Alt. nazwy | RmlB | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Enzym dTDP-4,6-dehydrataza glukozowa ( EC 4.2.1.46 ) katalizuje reakcję chemiczną
- dTDP-glukoza dTDP -4-dehydro-6-deoksy- D -glukoza + H2O
Struktura i mechanizm działania
Pierwsze struktury białkowe dTDP-4,6-dehydratazy glukozowej (RmlB) zostały ukończone przez Jima Thodena w laboratorium Hazel Holden ( Uniwersytet Wisconsin-Madison ) i Simona Allarda w laboratorium Jima Naismitha ( Uniwersytet St Andrews ). Dalsze strukturalne , mutagenne i enzymatyczne obu grup, wraz z ważnymi pracami mechanistycznymi grup W. Wallace'a Clelanda i Perry'ego Freya , doprowadziły do dobrego zrozumienia tego enzymu. W skrócie, enzym jest białkiem dimerycznym z fałdem Rossmanna ; wykorzystuje ściśle związany koenzym NAD + do przejściowego utleniania substratu, aktywując go do etapu odwodnienia .
Nomenklatura
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności hydroliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-tlen. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to 4,6-hydro-liaza dTDP-glukozy (tworząca dTDP-4-dehydro-6-deoksy- D -glukozę) . Inne powszechnie używane nazwy to oksydoreduktaza difosfoglukozy tymidyny , oksydoreduktaza TDP-glukozy , RmlB , DESIV i 4,6-hydroliaza dTDP-glukozy . Enzym ten bierze udział w 4 szlakach metabolicznych : metabolizmie cukrów nukleotydowych , biosyntezie streptomycyny, biosyntezie poliketydowych jednostek cukrowych oraz biosyntezie antybiotyków z grupy wankomycyny.
Dalsza lektura
- Gilbert JM, Matshushi M, Strominger JL (1965). „Difosforan tymidyny 4-acetamido-4,6-dideoksyheksozy. II Oczyszczanie i właściwości difosforanu tymidyny oksydoreduktazy D-glukozy”. J. Biol. chemia . 240 : 1305–8. PMID 14284740 .
- Melo A, Elliott WH, Glaser L (1968). „Mechanizm syntezy 6-deoksyheksozy. I. Wewnątrzcząsteczkowy transfer wodoru katalizowany przez oksydoreduktazę difosforanu dezoksytymidyny D-glukozy”. J. Biol. chemia . 243 (7): 1467–74. PMID 4869560 .
- Wang SF, Gabriel O (1969). „Mechanizmy biologiczne zaangażowane w tworzenie cukrów dezoksy. V. Izolacja i krystalizacja oksydoreduktazy difosforanu tymidyny-D-glukozy z Escherichia coli B”. J. Biol. chemia . 244 (13): 3430–7. PMID 4307450 .