Dehydrogenaza asparaginianowo-semialdehydowa
| dehydrogenaza semialdehydu | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 asparaginianowego tetramer dehydrogenazy semialdehydu asparaginianowego, Trichophyton rubrum
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 1.2.1.11 | ||||||||
| nr CAS | 9000-98-0 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dehydrogenaza semialdehydu asparaginianowego ( EC 1.2.1.11 ) jest enzymem bardzo ważnym w biosyntezie aminokwasów u prokariotów, grzybów i niektórych roślin wyższych. Tworzy wczesny punkt rozgałęzienia w szlaku metabolicznym, tworząc z asparaginianu lizynę, metioninę, leucynę i izoleucynę. Szlak ten wytwarza również diaminopimelinian, który odgrywa istotną rolę w tworzeniu ściany komórkowej bakterii. Istnieje szczególne zainteresowanie ASADH, ponieważ wyłączenie tego enzymu okazuje się śmiertelne dla organizmu, co stwarza możliwość nowej klasy antybiotyków, fungicydów i herbicydów, których celem jest jego hamowanie. [ potrzebne źródło ]
Enzym katalizuje odwracalną reakcję chemiczną
- L -asparaginian 4-semialdehyd + fosforan + NADP + L -4-fosforan aspartylu + NADPH + H +
Trzema substratami tego enzymu są 4-semialdehyd L-asparaginianu, fosforan i NADP + , podczas gdy jego 3 produkty to fosforan L-4-aspartylu, NADPH i H + . Jednak w warunkach fizjologicznych reakcja przebiega w przeciwnym kierunku.
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na grupę aldehydową lub okso dawcy z NAD+ lub NADP+ jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L -asparaginian-4-semialdehyd:NADP+ oksydoreduktaza (fosforylująca) . Inne powszechnie używane nazwy to dehydrogenaza semialdehydu asparaginianowego , dehydrogenaza semialdehydu asparaginianowego , L -asparaginian-beta-semialdehyd: oksydoreduktaza NADP+ , (fosforylująca) , dehydrogenaza beta-semialdehydu asparaginianowego i dehydrogenaza ASA . Enzym ten bierze udział w glicyny , seryny i treoniny oraz w biosyntezie lizyny .
Dehydrogenaza asparaginianowo-semialdehydowa może być regulowana cis przez motyw Asd RNA znajdujący się w 5' UTR niektórych genów Asd.
Rodziny białek
| Dehydrogenaza semialdehydowa, | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| identyfikatory domeny dimeryzacji | |||||||||
| Symbol | Semildhyde_dhC | ||||||||
| Pfam | PF02774 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0139 | ||||||||
| InterPro | IPR012280 | ||||||||
| |||||||||
Domena ta zawiera zarówno dehydrogenazę semialdehydu N -acetylo-glutaminy (AgrC), która bierze udział w biosyntezie argininy, jak i dehydrogenazę semialdehydu asparaginianowego, enzym biorący udział w biosyntezie różnych aminokwasów z asparaginianu . Zawiera również drożdżowe i grzybowe białko Arg5,6, które jest rozszczepiane na enzymy reduktazy N-acetylo-gamma-glutamylofosforanowej i kinazy acetyloglutaminianowej . Są one również zaangażowane w biosyntezę argininy . Wszystkie białka w tej pozycji zawierają domenę dimeryzacji dehydrogenazy semialdehydowej.
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 24 struktury dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1BRM , 1GL3 , 1MB4 , 1MC4 , 1NWC , 1NWH , 1NX6 , 1OZA , 1PQP , 1PQU , 1PR3 , 1PS8 , 1PU2 , 1Q2X , 1T4B , 1T4D , 1TA4 , 1TB4 , 1YS4 , 2EP5 , 2GYY , 2GZ1 , 2GZ2 i 2GZ3 .
- CZARNY S, WRIGHT NG (1955). „Dehydrogenaza beta-semialdehydu asparaginowego i beta-semialdehyd asparaginowy” . J. Biol. chemia . 213 (1): 39–50. doi : 10.1016/S0021-9258(18)71042-9 . PMID 14353904 .
- Boyer, PD, Lardy, H. i Myrback, K. (red.), The Enzymes, wyd. 2, tom. 7, Academic Press, Nowy Jork, 1963, s. 203-221.
