Dekarboksylaza glutakonylo-CoA
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dekarboksylazy glutakonylo-CoA | |||||||||
| nr WE | 4.1.1.70 | ||||||||
| nr CAS | 84399-93-9 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dekarboksylaza glutakonylo-CoA ( EC 4.1.1.70 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- 4-karboksybut-2-enoilo-CoA but-2-enoilo-CoA + CO 2
Zatem enzym ten ma jeden substrat , 4- CO2 karboksybut -2-enoilo-CoA i dwa produkty , but-2-enoilo-CoA i .
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności karboksyliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to karboksy-liaza 4-karboksybut-2-enoilo-CoA (tworząca but-2-enoilo-CoA) . Inne powszechnie używane nazwy to dekarboksylaza glutakonylo-koenzymu A , karboksy-liaza pent-2-enoilo-CoA i karboksy-liaza 4-karboksybut-2-enoilo-CoA . Enzym ten bierze udział w degradacji benzoesanów poprzez koaligację i metabolizm butanianów .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 r. rozwiązano tylko jedną strukturę tej klasy enzymów o kodzie dostępu PDB 1PIX .
- Buckel W, Semmler R (1983). „Oczyszczanie, charakteryzacja i rekonstytucja dekarboksylazy glutakonylo-CoA, zależnej od biotyny pompy sodowej z bakterii beztlenowych” . Eur. J. Biochem . 136 (2): 427–34. doi : 10.1111/j.1432-1033.1983.tb07760.x . PMID 6628393 .
- Buckel W (2001). „Dekarboksylazy przenoszące jony sodu” . Biochim. Biofiza. Akta . 1505 (1): 15-27. doi : 10.1016/s0005-2728(00)00273-5 . PMID 11248185 .
