Dysmutaza ponadtlenkowa żelaza
| Dysmutaza ponadtlenkowa żelaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Dysmutaza ponadtlenkowa żelaza, z miejscem aktywnym we wstawce.
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 1.15.1.1 | ||||||||
| nr CAS | 9054-89-1 | ||||||||
| Alt. nazwy | FeSOD | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
Dysmutaza ponadtlenkowa żelaza (FeSOD) jest metaloenzymem należącym do rodziny enzymów dysmutazy ponadtlenkowej . Podobnie jak inne dysmutazy ponadtlenkowe, katalizuje dysmutację nadtlenków do dwuatomowego tlenu i nadtlenku wodoru . Występujący głównie u prokariontów , takich jak Escherichia coli i obecny we wszystkich beztlenowcach , przykłady FeSOD wyizolowano również z eukariontów , takich jak Vigna unguiculata .
Zdolność FeSOD do dysproporcjonowania ponadtlenków, znajdująca się w cytozolu , mitochondriach i chloroplastach , zapewnia komórkom ochronę przed stresem oksydacyjnym i innymi procesami, które wytwarzają nadtlenki, takimi jak fotosynteza . Dla organizmów ważna jest dysproporcja nadtlenków, ponieważ same ponadtlenki nie są szczególnie szkodliwe, ale mogą przekształcić się w rodnik hydroksylowy , którego nie można wyeliminować w reakcji enzymatycznej.
Historia
FeSOD został po raz pierwszy wyizolowany z E. coli przez Yosta i in. w 1973 r. i było trzecim odkryciem w rodzinie bakteryjnych dysmutaz ponadtlenkowych, z dysmutazą ponadtlenkową miedziowo-cynkową odkrytą w 1969 r., a strukturalnym odpowiednikiem FeSOD, dysmutazą ponadtlenkową manganu (MnSOD), odkrytą w 1970 r. Czwarta dysmutaza nadtlenkowa niklu została pierwszy wyizolowany w 1996 roku.
Oprócz tego, że jest jednym z najstarszych znanych enzymów, FeSOD jest najstarszą znaną dysmutazą ponadtlenkową ze względu na wysoką biodostępność żelaza podczas eonu archaiku . FeSOD pojawił się po raz pierwszy w bakteriach fotoferrotroficznych , a później w sinicach , gdy wielkie zdarzenie utleniające zamknęło większość wolnego żelaza w tlenkach żelaza i zwiększyło zapotrzebowanie sinic na obronę reaktywnych form tlenu .
Struktura
FeSOD jest strukturalnym homologiem MnSOD, chociaż istnieją niewielkie różnice w eukariotycznym FeSOD, takie jak pętla łącząca nici β1 i β2 w obrębie enzymu. FeSOD może również występować w homodimerycznej lub homotetramerycznej , w zależności od organizmu.
Mechanizm
Podobnie jak jego homolog strukturalny MnSOD, FeSOD dysproporcjonuje nadtlenek poprzez transport pojedynczego elektronu przez parę redoks Fe 2+ /Fe 3+ . Istnieją dwie oddzielne reakcje, w których FeSOD może przetwarzać nadtlenek:
- Fe 3+ -SOD + O
- 2 → Fe 2+ -SOD + O 2 - Fe 2+ -SOD + O
− 2 + 2H + →Fe 3+ -SOD + H 2 O 2
Aby jednak nadtlenek był nieproporcjonalny, musi najpierw zostać sprotonowany . Uważa się, że proton dostarczany jest przez ligand H2O , w którego transporcie pośredniczy lokalna glutamina z otaczającej wody w komórce.