Ligaza mrówczanowo-tetrahydrofolianowa

Mrówczan —
identyfikatory ligazy tetrahydrofolianowej
nr WE 6.3.4.3
nr CAS 9023-66-9
Bazy danych
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wpis BRENDY
ExPASy Widok NiceZyme
KEGG Wpis KEGG
MetaCyc szlak metaboliczny
PRYM profil
Struktury PDB RCSB PDB PDBe PDB suma
Ontologia genów AmiGO / QuickGO
Szukaj
PKW artykuły
PubMed artykuły
NCBI białka
Mrówczan — ligaza tetrahydrofolianowa
PDB 1eg7 EBI.jpg
struktura krystaliczna syntetazy formylotetrahydrofolianowej z Moorella thermoacetica
Identyfikatory
Symbol FTHFS
Pfam PF01268
Klan Pfam CL0023
InterPro IPR000559
PROZYTA PDOC00595
SCOP2 1 fpm / ZAKRES / SUPFAM
Dostępne struktury białek:
Pfam   konstrukcje / ECOD  
WPB RCSB WPB ; PDBe ; WPBj
Suma WPB podsumowanie struktury

W enzymologii ligaza mrówczanowo -tetrahydrofolianowa ( EC 6.3.4.3 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną

ATP + mrówczan + tetrahydrofolian ADP + fosforan + 10-formylotetrahydrofolian

Trzema substratami tego enzymu są ATP , mrówczan i tetrahydrofolian , podczas gdy jego trzema produktami ADP , fosforan i 10-formylotetrahydrofolian .

Enzym ten należy do rodziny ligaz , w szczególności tych tworzących generyczne wiązania węgiel-azot. Enzym ten uczestniczy w metabolizmie glioksylanów i dikarboksylanów oraz jednej puli węgla przez foliany .

U eukariontów aktywność FTHFS wyrażana jest przez wielofunkcyjny enzym, syntazę C-1-tetrahydrofolianową (syntaza C1-THF), która również katalizuje aktywność dehydrogenazy i cyklohydrolazy . Znane są dwie formy syntaz C1-THF, jedna zlokalizowana jest w macierzy mitochondrialnej , a druga jest cytoplazmatyczna . W obu formach domena FTHFS składa się z około 600 aminokwasowych i znajduje się w C-końcowej części syntazy C1-THF. U prokariotów Aktywność FTHFS wyraża monofunkcyjny enzym homotetrameryczny o około 560 resztach aminokwasowych.

Nomenklatura

Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to mrówczan: ligaza tetrahydrofolianowa (tworząca ADP) . Inne powszechnie używane nazwy to:

  • syntetaza formylotetrahydrofolianowa,
  • syntetaza 10-formylotetrahydrofolianu,
  • formylaza tetrahydrofoliowa i
  • formylaza tetrahydrofolianowa.

Przykłady

Ludzkie geny kodujące ligazy mrówczanowo-tetrahydrofolianowe obejmują:

Studia strukturalne

Pod koniec 2007 roku rozwiązano 3 struktury dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1EG7 , 1FP7 i 1FPM .

Struktura krystaliczna syntetazy N(10)-formylotetrahydrofolianu z Moorella thermoacetica pokazuje, że podjednostka składa się z trzech domen zorganizowanych wokół trzech mieszanych arkuszy beta . Istnieją dwie wnęki między sąsiednimi domenami . Jedno z nich zidentyfikowano jako miejsce wiązania nukleotydu za pomocą modelowania homologii. Duża domena zawiera siedmioniciowy arkusz beta otoczony helisami po obu stronach. Druga domena zawiera pięcioniciowy arkusz beta z dwoma helisami alfa upakowane po jednej stronie, podczas gdy pozostałe dwie są ścianą wnęki miejsca aktywnego . Trzecia domena zawiera czteroniciowy beta-arkusz tworzący półbęben. Strona wklęsła jest pokryta dwiema helisami, podczas gdy strona wypukła to kolejna ściana dużej wnęki. Arg 97 jest prawdopodobnie zaangażowany w wiązanie fosforanu formylu. Cząsteczka tetrameryczna jest stosunkowo płaska i ma kształt litery X, a miejsca aktywne znajdują się na końcu podjednostek daleko od granicy między podjednostkami .

Powiązane enzymy

Odwrotną reakcję przekształcania 10-formylotetrahydrofolianu w tetrahydrofolian przeprowadza dehydrogenaza formylotetrahydrofolianu .

Dalsza lektura

  •   JAENICKE L, BRODE E (1961). „[Badania nad związkami monowęglowymi. I. Formylaza tetrahydrofolianowa z wątroby gołębia. Oczyszczanie i mechanizm.]”. Biochem. Z. _ 334 : 108–32. PMID 13789141 .
  • Długie CW; Lewicki A; Houston LL; Koshland DE, Jr (1969). „Struktury podjednostek i interakcje syntetazy CTP”. Karmiony. proc . 28 : 342.
  •   RABINOWITZ JC, CENNIK WE (1962). „Syntetaza formylotetrahydrofolianu. I. Izolacja i krystalizacja enzymu”. J. Biol. chemia . 237 : 2898–902. PMID 14489619 .
  •   Whiteley HR, Osborn MJ, Huennekens FM (1959). „Oczyszczanie i właściwości enzymu aktywującego mrówczan z Micrococcus aerogenes”. J. Biol. chemia . 234 (6): 1538-1543. PMID 13654413 .
Ten artykuł zawiera tekst z domeny publicznej Pfam i InterPro : IPR000559