Ligaza mrówczanowo-tetrahydrofolianowa
Mrówczan — | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
identyfikatory ligazy tetrahydrofolianowej | |||||||||
nr WE | 6.3.4.3 | ||||||||
nr CAS | 9023-66-9 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Mrówczan — ligaza tetrahydrofolianowa | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identyfikatory | |||||||||
Symbol | FTHFS | ||||||||
Pfam | PF01268 | ||||||||
Klan Pfam | CL0023 | ||||||||
InterPro | IPR000559 | ||||||||
PROZYTA | PDOC00595 | ||||||||
SCOP2 | 1 fpm / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
|
W enzymologii ligaza mrówczanowo -tetrahydrofolianowa ( EC 6.3.4.3 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- ATP + mrówczan + tetrahydrofolian ADP + fosforan + 10-formylotetrahydrofolian
Trzema substratami tego enzymu są ATP , mrówczan i tetrahydrofolian , podczas gdy jego trzema produktami są ADP , fosforan i 10-formylotetrahydrofolian .
Enzym ten należy do rodziny ligaz , w szczególności tych tworzących generyczne wiązania węgiel-azot. Enzym ten uczestniczy w metabolizmie glioksylanów i dikarboksylanów oraz jednej puli węgla przez foliany .
U eukariontów aktywność FTHFS wyrażana jest przez wielofunkcyjny enzym, syntazę C-1-tetrahydrofolianową (syntaza C1-THF), która również katalizuje aktywność dehydrogenazy i cyklohydrolazy . Znane są dwie formy syntaz C1-THF, jedna zlokalizowana jest w macierzy mitochondrialnej , a druga jest cytoplazmatyczna . W obu formach domena FTHFS składa się z około 600 aminokwasowych i znajduje się w C-końcowej części syntazy C1-THF. U prokariotów Aktywność FTHFS wyraża monofunkcyjny enzym homotetrameryczny o około 560 resztach aminokwasowych.
Nomenklatura
Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to mrówczan: ligaza tetrahydrofolianowa (tworząca ADP) . Inne powszechnie używane nazwy to:
- syntetaza formylotetrahydrofolianowa,
- syntetaza 10-formylotetrahydrofolianu,
- formylaza tetrahydrofoliowa i
- formylaza tetrahydrofolianowa.
Przykłady
Ludzkie geny kodujące ligazy mrówczanowo-tetrahydrofolianowe obejmują:
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 3 struktury dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1EG7 , 1FP7 i 1FPM .
Struktura krystaliczna syntetazy N(10)-formylotetrahydrofolianu z Moorella thermoacetica pokazuje, że podjednostka składa się z trzech domen zorganizowanych wokół trzech mieszanych arkuszy beta . Istnieją dwie wnęki między sąsiednimi domenami . Jedno z nich zidentyfikowano jako miejsce wiązania nukleotydu za pomocą modelowania homologii. Duża domena zawiera siedmioniciowy arkusz beta otoczony helisami po obu stronach. Druga domena zawiera pięcioniciowy arkusz beta z dwoma helisami alfa upakowane po jednej stronie, podczas gdy pozostałe dwie są ścianą wnęki miejsca aktywnego . Trzecia domena zawiera czteroniciowy beta-arkusz tworzący półbęben. Strona wklęsła jest pokryta dwiema helisami, podczas gdy strona wypukła to kolejna ściana dużej wnęki. Arg 97 jest prawdopodobnie zaangażowany w wiązanie fosforanu formylu. Cząsteczka tetrameryczna jest stosunkowo płaska i ma kształt litery X, a miejsca aktywne znajdują się na końcu podjednostek daleko od granicy między podjednostkami .
Powiązane enzymy
Odwrotną reakcję przekształcania 10-formylotetrahydrofolianu w tetrahydrofolian przeprowadza dehydrogenaza formylotetrahydrofolianu .
Dalsza lektura
- JAENICKE L, BRODE E (1961). „[Badania nad związkami monowęglowymi. I. Formylaza tetrahydrofolianowa z wątroby gołębia. Oczyszczanie i mechanizm.]”. Biochem. Z. _ 334 : 108–32. PMID 13789141 .
- Długie CW; Lewicki A; Houston LL; Koshland DE, Jr (1969). „Struktury podjednostek i interakcje syntetazy CTP”. Karmiony. proc . 28 : 342.
- RABINOWITZ JC, CENNIK WE (1962). „Syntetaza formylotetrahydrofolianu. I. Izolacja i krystalizacja enzymu”. J. Biol. chemia . 237 : 2898–902. PMID 14489619 .
- Whiteley HR, Osborn MJ, Huennekens FM (1959). „Oczyszczanie i właściwości enzymu aktywującego mrówczan z Micrococcus aerogenes”. J. Biol. chemia . 234 (6): 1538-1543. PMID 13654413 .