Gentyzynian 1,2-dioksygenazy
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1,2-dioksygenazy gentyzynianu | |||||||||
| nr WE | 1.13.11.4 | ||||||||
| nr CAS | 9029-48-5 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii gentyzynian 1,2-dioksygenazy ( EC 1.13.11.4 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- 2,5-dihydroksybenzoesan + O 2 maleilpirogronian
Zatem dwoma substratami tego enzymu są 2,5 -dihydroksybenzoesan i O2 jest , podczas gdy jego produktem 3-malelopirogronian .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na pojedynczych donorów z O 2 jako utleniaczem i wbudowaniem dwóch atomów tlenu do substratu (oksygenazy). Wprowadzony tlen nie musi pochodzić z O2 . Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to gentyzynian: 1,2-oksydoreduktaza tlenowa (decyklizująca) . Inne powszechnie używane nazwy to oksygenaza gentyzynianowa , dioksygenaza 2,5-dihydroksybenzoesanowa , dioksygenaza gentyzynianowa i oksydaza kwasu gentyzynowego . Enzym ten bierze udział w metabolizmie tyrozyny . Zatrudnia jednego kofaktora , żelazo .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 r. rozwiązano tylko jedną strukturę tej klasy enzymów, o kodzie dostępu 2D40 PDB .
- Boyer, PD, Lardy, H. i Myrback, K. (red.), The Enzymes, wyd. 2, tom. 8, Academic Press, Nowy Jork, 1963, s. 353-371.
- Sugiyama S, Yano K, Komagata K, Arima K (1960). „Metabolity związków aromatycznych przez drobnoustroje. Część VII. Oksydaza kwasu gentyzynowego”. Byk. Rolnictwo. chemia soc. Jpn . 24 : 243–248.
- Sugiyama S, Yano K, Arima K (1960). „Metabolity związków aromatycznych przez drobnoustroje. Część VII. Dalsze badania oksydazy kwasu gentyzynowego” . Byk. Rolnictwo. chemia soc. Jpn . 24 : 249–254. doi : 10.1271/bbb1924.24.249 .
