5-kinaza glutaminianowa
| glutaminian 5-kinase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Glutaminian 5-kinaza tetramer, Burkholderia thailandensis
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 2.7.2.11 | ||||||||
| nr CAS | 54596-30-4 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii 5-kinaza glutaminianowa ( EC 2.7.2.11 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- ATP + L-glutaminian ADP + L-glutaminian 5-fosforan
Zatem dwoma substratami tego enzymu są ATP i L-glutaminian , podczas gdy jego dwoma produktami są ADP i 5-fosforan L-glutaminianu.
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności tych przenoszących grupy zawierające fosfor ( fosfotransferazy ) z grupą karboksylową jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to ATP:L-glutaminian 5-fosfotransferazy . Inne powszechnie używane nazwy to 5-fosfotransferaza ATP-L-glutaminianowa , ATP: fosfotransferaza gamma-L-glutaminianowa , kinaza gamma-glutaminianowa , kinaza gamma-glutamylowa i kinaza glutaminianowa . Enzym ten bierze udział w cyklu mocznikowym i metabolizmie grup aminowych .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 3 struktury dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 2AKO , 2J5T i 2J5V .
- Baich A (grudzień 1969). „Synteza proliny w Escherichia coli. Kinaza kwasu glutaminowego hamująca prolinę”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Przedmioty ogólne . 192 (3): 462–7. doi : 10.1016/0304-4165(69)90395-x . PMID 4904678 .
