Guanylilotransferaza mannozo-1-fosforanu
identyfikatory | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
guanylilotransferazy mannozo-1-fosforanowej | |||||||||
nr WE | 2.7.7.13 | ||||||||
nr CAS | 37278-24-3 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
W enzymologii guanylilotransferaza mannozo -1-fosforanu ( EC 2.7.7.13 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- GTP + alfa-D-mannoza 1-fosforan difosforan + GDP-mannoza
Zatem dwoma substratami tego enzymu są GTP i 1-fosforan alfa-D-mannozy , podczas gdy jego dwoma produktami są difosforan i GDP-mannoza .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności tych przenoszących grupy nukleotydowe zawierające fosfor ( nukleotydylotransferazy ). Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to GTP: alfa-D-mannozy-1-fosforan guanylilotransferazy . Inne powszechnie używane nazwy to guanylilotransferaza GTP-mannozy-1-fosforanu , PIM-GMP (izomeraza fosfomannozy-guanozyno-5'-difosfo-D-mannoza , pirofosforylaza) , pirofosforylaza GDP-mannozy , pirofosforylaza guanozyno-5'-difosfo-D-mannozy , pirofosforylaza guanozynodifosfomannozy , guanylilotransferaza trifosforanu guanozyno-mannozy 1-fosforanu i guanylilotransferaza mannozo-1-fosforanu (trifosforan guanozyny) . Enzym ten bierze udział w fruktozy i mannozy .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 r. rozwiązano tylko jedną strukturę tej klasy enzymów o kodzie dostępu PDB 2CU2 .
- Munch-Peterson A (1955). „Enzymatyczna synteza i fosforoliza guanozynodifosforanu mannozy”. Łuk. Biochem. Biofiza . 55 (2): 592–593. doi : 10.1016/0003-9861(55)90441-0 .
- PREISS J, DREWNO E (1964). „Reakcje nukleotydów cukru w Arthrobacter. I. Pirofosforylaza difosforanu guanozyny i mannozy: oczyszczanie i właściwości”. J. Biol. chemia . 239 : 3119–26. PMID 14245350 .