Dekarboksylaza metylomalonylo-CoA
| dekarboksylaza metylomalonylo-CoA | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 trimer dekarboksylazy metylomalonylo-CoA,
| |||||||||
| identyfikatory E.Coli | |||||||||
| nr WE | 7.2.4.3 | ||||||||
| nr CAS | 37289-44-4 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dekarboksylaza metylomalonylo-CoA ( EC 7.2.4.3 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- (S) -metylomalonylo-CoA propanoilo-CoA + CO 2
Zatem enzym ten ma jeden substrat , (S) -metylomalonylo -CoA i dwa produkty , propanoilo-CoA i CO2 . Wraz z tą reakcją enzym ten transportuje kationy sodu przez błonę, tworząc gradient, który może być wykorzystany do syntezy ATP , stąd jego klasyfikacja jako translokazy .
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności karboksyliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to karboksy-liaza (S)-metylomalonylo-CoA (tworząca propanoilo-CoA) . Inne powszechnie używane nazwy to karboksylaza propionylo-CoA , karboksylaza propionylo-koenzymu A , dekarboksylaza metylomalonylo-koenzymu A , karboksyliaza (S)-2-metylo-3-oksopropanoilo-CoA [niepoprawnie] i (S)-metylomalonylo-CoA karboksy-liaza . Enzym ten uczestniczy m.in Metabolizm propanianu .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano dwie struktury dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 1EF8 i 1EF9 .
- Galivan JH, Allen SH (1968). „Dekarboksylaza koenzymu metylomalonylu A. Jego rola w dekarboksylacji bursztynianu przez Micrococcus lactilyticus”. J. Biol. chemia . 243 (6): 1253–61. PMID 5646172 .
- Hilpert W, Dimroth P (1982). „Konwersja energii chemicznej dekarboksylacji metylomalonylo-CoA na gradient Na +”. Natura . 296 (5857): 584–5. Bibcode : 1982Natur.296..584H . doi : 10.1038/296584a0 . PMID 7070502 . S2CID 2595001 .
- Hoffmann A, Hilpert W, Dimroth P (1989). „Aktywność karboksylotransferazy dekarboksylazy metylomalonylo-CoA przenoszącej jony sodu z Veillonella alcalescens” . Eur. J. Biochem . 179 (3): 645–50. doi : 10.1111/j.1432-1033.1989.tb14596.x . PMID 2920730 .
