Permeaza wchłaniania potasu
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| białek układu transportu potasu o niskim powinowactwie | |||||||||
| Symbol | KUP lub TrkD | ||||||||
| Pfam | PF02705 | ||||||||
| InterPro | IPR003855. | ||||||||
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| transportera potasu o wysokim powinowactwie | |||||||||
| Symbol | HAK1 | ||||||||
| Pfam | PF02705 | ||||||||
| InterPro | IPR003855 | ||||||||
| |||||||||
Rodzina permeaz wychwytujących potas (K + ) (KUP) ( TC# 2.A.72 ) jest członkiem nadrodziny APC nośników wtórnych. Białka z rodziny KUP/HAK/KT obejmują białko KUP (TrkD) E. coli i homologi zarówno bakterii Gram-dodatnich , jak i Gram-ujemnych . Systemy wychwytu K + o wysokim powinowactwie (20 µM) (Hak1, TC# 2.A.72.2.1 ) drożdży Debaryomyces occidentalis oraz grzyba Neurospora crassa i scharakteryzowano kilka homologów w roślinach. Arabidopsis thaliana i inne rośliny posiadają wiele paralogów rodziny KUP. Podczas gdy wiele białek roślinnych skupia się ściśle razem, białka Hak1 z drożdży, a także dwa białka bakterii Gram-dodatnich i Gram-ujemnych są daleko spokrewnione na drzewie filogenetycznym rodziny KUP. Wszystkich aktualnie sklasyfikowanych członków rodziny KUP można znaleźć w Bazie Klasyfikacji Transporterów.
Struktura i funkcja
Escherichia coli
Białko E. coli ma długość 622 reszt aminoacylowych i 12 ustalonych kluczy transbłonowych (440 reszt) z wymaganą hydrofilową domeną C-końcową składającą się ze 182 reszt, zlokalizowaną po cytoplazmatycznej stronie błony. Usunięcie większości domeny hydrofilowej zmniejsza, ale nie znosi, aktywność transportową KUP. Funkcja domeny C-końcowej nie jest znana. białko E. coli jest transporterem wtórnym. Wychwyt jest blokowany przez protonofory, takie jak CCCP (ale nie arsenian ), i przedstawiono dowody na mechanizm symportu protonów. The N. crassa jest symporterem K + :H + , co ustaliło, że rodzina KUP składa się z nośników wtórnych.
Drożdże
Drożdżowy transporter K + o wysokim powinowactwie (K M = 1 μM) Hak1 ma długość 762 reszt aminoacylowych i 12 domniemanych TMS. Podobnie jak E. coli , posiada ono C-końcową domenę hydrofilową, zlokalizowaną prawdopodobnie po cytoplazmatycznej stronie błony. Hak1 może być w stanie akumulować K + 10 6 -krotnie wbrew gradientowi stężeń. Roślinne transportery K + o wysokim i niskim powinowactwie mogą uzupełniać defekty wychwytu K + u E. coli.
TRK
Transportery TRK, odpowiedzialne za większość akumulacji K + w roślinach, grzybach i bakteriach, pośredniczą w prądach jonowych napędzanych dużymi napięciami błonowymi (-150 do -250 mV) typowymi dla komórek innych niż zwierzęce. Bakteryjne białka TRK przypominają kanały K + w swojej pierwotnej sekwencji, krystalizują jako dimery błonowe posiadające wewnątrzcząsteczkowe fałdowanie przypominające kanał K + i tworzą kompleks z kołnierzem cytoplazmatycznym utworzonym z czterech domen RCK. Białka TRK grzybów posiadają dużą wbudowaną domenę regulatorową i wysoce konserwatywną parę helis transbłonowych (TMS 7 i 8, przed C-końcem), co postuluje się w celu ułatwienia śródbłonowego oligomeryzacja . Te grzybowe białka HAK są kanałami chlorkowymi pośredniczącymi w wypływie, procesie tłumionym przez środki osmoprotekcyjne. Obejmuje bramkowanie hydrofobowe i przypomina przewodzenie przez kanały anionowe bramkowane ligandem Cys-loop. Prawdopodobnie tendencja hydrofobowych lub amfipatycznych helis transbłonowych do samoorganizacji w oligomery tworzy nowe ścieżki jonowe przez membrany: hydrofobowe nanopory, ścieżki o niskiej selektywności regulowane przez chaotropowe zachowanie poszczególnych form jonowych pod wpływem napięcia membranowego.
Reakcja transportowa
Uogólniona reakcja transportowa dla członków rodziny KUP to:
- K + (na zewnątrz) + energia → K + (wejście).
Zobacz też
Dalsza lektura
- Nieves-Cordones, Manuel; Razzaq Al Shiblawi, Fouad; Sentenac, Hervé (2016). „Rozdział 9. Rola i transport sodu i potasu w roślinach”. W Sigel, Astrid; Sigel, Helmut; Sigel, Roland KO (red.). Jony metali alkalicznych: ich rola w życiu . Jony metali w naukach przyrodniczych. Tom. 16. Springer. s. 291–324. doi : 10.1007/978-3-319-21756-7_9 . PMID 26860305 .
- Fu HH, Luan S (styczeń 1998). „AtKuP1: transporter K+ o podwójnym powinowactwie z Arabidopsis” . Komórka Roślinna . 10 (1): 63–73. doi : 10.1105/tpc.10.1.63 . PMC 143931 . PMID 9477572 .
- Quintero FJ, Blatt MR (wrzesień 1997). „Nowa rodzina transporterów K + z Arabidopsis, które są zachowane w całym typie”. Listy FEBS . 415 (2): 206–11. doi : 10.1016/s0014-5793(97)01125-3 . PMID 9350997 . S2CID 45106523 .
- Greiner T, Ramos J, Alvarez MC, Gurnon JR, Kang M, Van Etten JL, Moroni A, Thiel G (grudzień 2011). „Funkcjonalny transporter potasu podobny do HAK / KUP / KT, kodowany przez wirusy chlorelli” . Dziennik roślin . 68 (6): 977–86. doi : 10.1111/j.1365-313X.2011.04748.x . PMID 21848655 .
- Pyo YJ, Gierth M, Schroeder JI, Cho MH (czerwiec 2010). „Transport K(+) o wysokim powinowactwie u Arabidopsis: AtHAK5 i AKT1 są niezbędne do zakładania sadzonek i wzrostu po kiełkowaniu w warunkach niskiej zawartości potasu” . Fizjologia roślin . 153 (2): 863–75. doi : 10.1104/str.110.154369 . PMC 2879780 . PMID 20413648 .
- Senn ME, Rubio F, Bañuelos MA, Rodríguez-Navarro A (listopad 2001). „Porównawcze cechy funkcjonalne roślinnych transporterów potasu HvHAK1 i HvHAK2” . Journal of Biological Chemistry . 276 (48): 44563–9. doi : 10.1074/jbc.M108129200 . PMID 11562376 .
Według stanu na dzień 2 lutego 2016 r. ten artykuł pochodzi w całości lub w części z bazy danych klasyfikacji przewoźników . Właściciel praw autorskich udzielił licencji na treść w sposób umożliwiający jej ponowne wykorzystanie na mocy licencji CC BY-SA 3.0 i GFDL . Należy przestrzegać wszystkich odpowiednich warunków. Oryginalny tekst znajdował się pod adresem „2.A.72 Rodzina permeaz wychwytujących K+ (KUP)”