Nadrodzina inhibitorów proteinazy serynowej o dużej masie cząsteczkowej ( serpiny ) reguluje różnorodne procesy wewnątrzkomórkowe i zewnątrzkomórkowe, takie jak aktywacja dopełniacza, fibrynoliza , krzepnięcie , różnicowanie komórkowe , supresja nowotworu, apoptoza i migracja komórek . Serpiny charakteryzują się dobrze zachowaną strukturą trzeciorzędową, która składa się z 3 arkuszy beta i 8 lub 9 helis alfa. Krytyczna część cząsteczki, reaktywna pętla środkowa łączy arkusze beta A i C. Inhibitor proteazy-10 (PI10; SERPINB10) jest członkiem podrodziny ov-serpin, która w stosunku do archetypowej serpiny PI1 (MIM 107400) charakteryzuje się wysokim stopniem homologii z albuminą jaja kurzego, brakiem N- i C-końcowych wydłużeń, brakiem peptydu sygnałowego i seryną zamiast reszty asparaginy na przedostatniej pozycji.
Lindskog C, Korsgren O, Pontén F, Eriksson JW, Johansson L, Danielsson A (maj 2012). „Nowe białka specyficzne dla komórek beta trzustki: proteomika oparta na przeciwciałach do identyfikacji nowych kandydatów na biomarkery”. Journal of Proteomics . 75 (9): 2611-20. doi : 10.1016/j.jprot.2012.03.008 . PMID 22465717 .
