STUB1

STUB1
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, CHIP, HSPABP2, NY-CO-7, SCAR16, SDCCAG7, UBOX1, homologia STIP1 i U-box zawierający białko 1,
identyfikatory zewnętrzne SCA48
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

STUB1 ( homologia ST IP1 i białko zawierające U - Box 1 ) to ludzki gen, który koduje białko CHIP ( C -koniec H SC70 - Interacting Protein . )

Funkcjonować

Białko CHIP kodowane przez ten gen wiąże się i hamuje aktywność ATPazy białek opiekuńczych HSC70 i HSP70 oraz blokuje reakcję do przodu cyklu wiązania substratu HSC70-HSP70. Ponadto CHIP posiada ligazy ubikwityny E3 i promuje ubikwitylację , głównie nieprawidłowo sfałdowanych białek związanych z białkami opiekuńczymi.

CHIP zwiększa indukcję HSP70 podczas ostrego stresu, a także pośredniczy w jego obrocie podczas procesu regeneracji po stresie. Dlatego wydaje się, że CHIP utrzymuje homeostazę białek poprzez kontrolowanie poziomów białek opiekuńczych podczas stresu i regeneracji.

Mutacje w STUB1 powodują ataksję rdzeniowo-móżdżkową typu 16.

Interakcje

Wykazano, że STUB1 wchodzi w interakcje z:

• C-Raf ,
• DNAJB1 ,
• HSPA1A ,
• HSPA4 ,
• HSPA8 ,
• Parkin (ligaza) i
• RUNX2 .

Dalsza lektura

•    Patterson C (styczeń 2002). „Nowa broń w mieście: U box to domena ligazy ubikwityny”. STKE nauki . 2002 (116): pe4. doi : 10.1126/stke.2002.116.pe4 . PMID 11805346 . S2CID 31977936 .
•   Scanlan MJ, Chen YT, Williamson B, Gure AO, Stockert E, Gordan JD, Türeci O, Sahin U, Pfreundschuh M, Old LJ (maj 1998). „Charakterystyka ludzkich antygenów raka okrężnicy rozpoznawanych przez autologiczne przeciwciała” . Międzynarodowy Dziennik Raka . 76 (5): 652–8. doi : 10.1002/(SICI)1097-0215(19980529)76:5<652::AID-IJC7>3.0.CO;2-P . PMID 9610721 .
•    Ballinger CA, Connell P, Wu Y, Hu Z, Thompson LJ, Yin LY, Patterson C (czerwiec 1999). „Identyfikacja CHIP, nowego białka zawierającego powtórzenia tetratrikopeptydowe, które oddziałuje z białkami szoku cieplnego i negatywnie reguluje funkcje opiekuńcze” . Biologia molekularna i komórkowa . 19 (6): 4535–45. doi : 10.1128/mcb.19.6.4535 . PMC 104411 . PMID 10330192 .
•    Connell P, Ballinger CA, Jiang J, Wu Y, Thompson LJ, Höhfeld J, Patterson C (styczeń 2001). „Wspólny opiekun CHIP reguluje decyzje dotyczące segregacji białek, w których pośredniczą białka szoku cieplnego”. Biologia komórki przyrody . 3 (1): 93–6. doi : 10.1038/35050618 . PMID 11146632 . S2CID 19161960 .
•   Daniels RJ, Peden JF, Lloyd C, Horsley SW, Clark K, Tufarelli C, Kearney L, Buckle VJ, Doggett NA, Flint J, Higgs DR (luty 2001). „Sekwencja, struktura i patologia w pełni opisanego terminala 2 Mb krótkiego ramienia ludzkiego chromosomu 16” . Genetyka molekularna człowieka . 10 (4): 339–52. doi : 10.1093/hmg/10.4.339 . PMID 11157797 .
•   Jiang J, Ballinger CA, Wu Y, Dai Q, Cyr DM, Höhfeld J, Patterson C (listopad 2001). „CHIP to zależna od U-box ligaza ubikwityny E3: identyfikacja Hsc70 jako celu dla ubikwitylacji” . Journal of Biological Chemistry . 276 (46): 42938–44. doi : 10.1074/jbc.M101968200 . PMID 11557750 .
•    Popyt J, Alberti S, Patterson C, Höhfeld J (październik 2001). „Współpraca białka domeny ubikwityny i ligazy ubikwityny E3 podczas sprzęgania białka opiekuńczego / proteasomu” . Bieżąca biologia . 11 (20): 1569–77. doi : 10.1016/S0960-9822(01)00487-0 . PMID 11676916 . S2CID 2021754 .
•   Imai Y, Soda M, Hatakeyama S, Akagi T, Hashikawa T, Nakayama KI, Takahashi R (lipiec 2002). „CHIP jest powiązany z parkinem, genem odpowiedzialnym za rodzinną chorobę Parkinsona i zwiększa jego aktywność ligazy ubikwitynowej” . Komórka molekularna . 10 (1): 55–67. doi : 10.1016/S1097-2765(02)00583-X . PMID 12150907 .
•   Krackhardt AM, Witzens M, Harig S, Hodi FS, Zauls AJ, Chessia M, Barrett P, Gribben JG (wrzesień 2002). „Identyfikacja antygenów związanych z nowotworem w przewlekłej białaczce limfocytowej przez SEREX” . Krew . 100 (6): 2123–31. doi : 10.1182/blood-2002-02-0513 . PMID 12200376 .
•   Cardozo CP, Michaud C, Ost MC, Fliss AE, Yang E, Patterson C, Hall SJ, Caplan AJ (luty 2003). „C-końcowe białko oddziałujące z Hsp spowalnia syntezę receptora androgenowego i zmniejsza jego szybkość degradacji”. Archiwa Biochemii i Biofizyki . 410 (1): 134–40. doi : 10.1016/S0003-9861(02)00680-X . PMID 12559985 .
•   Zhou P, Fernandes N, Dodge IL, Reddi AL, Rao N, Safran H, DiPetrillo TA, Wazer DE, Band V, Band H (kwiecień 2003). „Degradacja ErbB2, w której pośredniczy białko współopiekuńcze CHIP” . Journal of Biological Chemistry . 278 (16): 13829–37. doi : 10.1074/jbc.M209640200 . PMID 12574167 .
•   Shimura H, Schwartz D, Gygi SP, Kosik KS (luty 2004). „Kompleks CHIP-Hsc70 ubikwitynuje ufosforylowane tau i zwiększa przeżycie komórek” . Journal of Biological Chemistry . 279 (6): 4869–76. doi : 10.1074/jbc.M305838200 . PMID 14612456 .
•    Li L, Xin H, Xu X, Huang M, Zhang X, Chen Y, Zhang S, Fu XY, Chang Z (styczeń 2004). „CHIP pośredniczy w degradacji białek Smad i potencjalnie reguluje transkrypcję indukowaną Smad” . Biologia molekularna i komórkowa . 24 (2): 856–64. doi : 10.1128/MCB.24.2.856-864.2004 . PMC 343794 . PMID 14701756 .
•   Petrucelli L, Dickson D, Kehoe K, Taylor J, Snyder H, Grover A, De Lucia M, McGowan E, Lewis J, Prihar G, Kim J, Dillmann WH, Browne SE, Hall A, Voellmy R, Tsuboi Y, Dawson TM, Wolozin B , Hardy J, Hutton M (kwiecień 2004). „CHIP i Hsp70 regulują ubikwitynację, degradację i agregację tau” . Genetyka molekularna człowieka . 13 (7): 703–14. doi : 10.1093/hmg/ddh083 . PMID 14962978 .
•   Galignana MD, Harrell JM, Housley PR, Patterson C, Fisher SK, Pratt WB (kwiecień 2004). „Transport wsteczny receptora glukokortykoidowego w neurytach wymaga dynamicznego składania kompleksów z białkiem opiekuńczym hsp90 i jest połączony ze składnikiem CHIP mechanizmu degradacji proteasomów”. Badania mózgu. Molekularne badania mózgu . 123 (1–2): 27–36. doi : 10.1016/j.molbrainres.2003.12.015 . PMID 15046863 .
•   On B, Bai S, Hnat AT, Kalman RI, Minges JT, Patterson C, Wilson EM (lipiec 2004). „Konserwatywny motyw receptora androgenowego na końcu NH2 oddziałuje z końcem COOH białka oddziałującego z Hsp70 (CHIP)” . Journal of Biological Chemistry . 279 (29): 30643–53. doi : 10.1074/jbc.M403117200 . PMID 15107424 .
•    Alberti S, Böhse K, Arndt V, Schmitz A, Höhfeld J (wrzesień 2004). „Cochaperone HspBP1 hamuje ligazę ubikwityny CHIP i stymuluje dojrzewanie regulatora przewodnictwa przezbłonowego mukowiscydozy” . Biologia molekularna komórki . 15 (9): 4003–10. doi : 10.1091/mbc.E04-04-0293 . PMC 515335 . PMID 15215316 .
•    Beausoleil SA, Jędrychowski M, Schwartz D, Elias JE, Villén J, Li J, Cohn MA, Cantley LC, Gygi SP (sierpień 2004). „Charakterystyka na dużą skalę fosfoprotein jądrowych komórek HeLa” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 101 (33): 12130–5. Bibcode : 2004PNAS..10112130B . doi : 10.1073/pnas.0404720101 . PMC 514446 . PMID 15302935 .

Linki zewnętrzne

• STUB1 w przeglądarce genomu UCSC .
• STUB1 w przeglądarce genomu UCSC .