Gen kodujący białko u gatunku Homo sapiens
Identyfikatory HSPA4
, APG-2, HEL-S-5a, HS24/P52, HSPH2, RY, hsp70, hsp70RY, członek rodziny białek szoku cieplnego A (Hsp70) 4
identyfikatory zewnętrzne
Wikidane
Białko szoku cieplnego 70 kDa 4 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen HSPA4 .
że białko kodowane przez ten gen należy do rodziny białek szoku cieplnego 70 . Jednak obecnie wiadomo, że ludzki HSPA4 jest odpowiednikiem mysiego białka Apg-2 i należy do rodziny Hsp110.
Interakcje
Wykazano, że HSPA4 wchodzi w interakcje z:
Dalsza lektura
Abravaya K, Myers MP, Murphy SP, Morimoto RI (lipiec 1992). „Ludzkie białko szoku cieplnego hsp70 oddziałuje z HSF, czynnikiem transkrypcyjnym, który reguluje ekspresję genów szoku cieplnego” . Geny i rozwój . 6 (7): 1153–64. doi : 10.1101/gad.6.7.1153 PMID 1628823 .
Liao J, Lowthert LA, Ghori N, Omary MB (styczeń 1995). „Białka szoku cieplnego o masie cząsteczkowej 70 kDa łączą się z gruczołowymi włóknami pośrednimi w sposób zależny od ATP” . Journal of Biological Chemistry . 270 (2): 915–22. doi : 10.1074/jbc.270.2.915 PMID 7529764 .
Furlini G, Vignoli M, Re MC, Gibellini D, Ramazzotti E, Zauli G, La Placa M (styczeń 1994). „Interakcja ludzkiego wirusa niedoboru odporności typu 1 z błoną komórek CD4 + indukuje syntezę i translokację jądrową białka szoku cieplnego 70K” . The Journal of General Virology . 75 (1): 193-9. doi : 10.1099/0022-1317-75-1-193 PMID 7906708 .
Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (wrzesień 1996). „Normalizacja i odejmowanie: dwa podejścia ułatwiające odkrywanie genów” . Badania genomu . 6 (9): 791–806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 PMID 8889548 .
Schulte AM, Fischer S, Sachse GE, Häfner S, Stelck S, Gassen HG (marzec 1997). „Identyfikacja i charakterystyka nowego genu podobnego do hsc70 w linii komórkowej ludzkiego nowotworu płuca HS24”. Biologia DNA i komórki . 16 (3): 257–68. doi : 10.1089/dna.1997.16.257 . PMID 9115634 .
Kaneko Y, Kimura T, Kishishita M, Noda Y, Fujita J (kwiecień 1997). „Klonowanie apg-2 kodującego nowego członka rodziny białek szoku cieplnego 110”. gen . 189 (1): 19–24. doi : 10.1016/S0378-1119(96)00807-4 . PMID 9161406 .
Bruner KL, Derfoul A, Robertson NM, Guerriero G, Fernandes-Alnemri T, Alnemri ES, Litwack G (1998). „Nieligandowany receptor mineralokortykoidów jest związany z białkami szoku cieplnego 70 i 90 oraz immunofiliną FKBP-52”. Receptory i transdukcja sygnału . 7 (2): 85–98. PMID 9392437 .
Satyal SH, Chen D, Fox SG, Kramer JM, Morimoto RI (lipiec 1998). „Negatywna regulacja odpowiedzi transkrypcyjnej szoku cieplnego przez HSBP1” . Geny i rozwój . 12 (13): 1962–74. doi : 10.1101/gad.12.13.1962 . PMC 316975 PMID 9649501 .
Naylor DJ, Stines AP, Hoogenraad NJ, Høj PB (sierpień 1998). „Dowody na istnienie różnych cytozolowych, mikrosomalnych i dwóch mitochondrialnych białek podobnych do GrpE u ssaków, białek opiekuńczych określonych członków Hsp70” . Journal of Biological Chemistry . 273 (33): 21169–77. doi : 10.1074/jbc.273.33.21169 PMID 9694873 .
Melville MW, Tan SL, Wambach M, Song J, Morimoto RI, Katze MG (luty 1999). „Komórkowy inhibitor kinazy białkowej PKR, P58 (IPK), jest aktywowanym wirusem grypy ko-opiekuńczym, który moduluje aktywność białka szoku cieplnego 70” . Journal of Biological Chemistry . 274 (6): 3797–803. doi : 10.1074/jbc.274.6.3797 PMID 9920933 .
Ballinger CA, Connell P, Wu Y, Hu Z, Thompson LJ, Yin LY, Patterson C (czerwiec 1999). „Identyfikacja CHIP, nowego białka zawierającego powtórzenia tetratrikopeptydowe, które oddziałuje z białkami szoku cieplnego i negatywnie reguluje funkcje opiekuńcze” . Biologia molekularna i komórkowa . 19 (6): 4535–45. doi : 10.1128/mcb.19.6.4535 . PMC 104411 PMID 10330192 .
Liu H, Vuyyuru VB, Pham CD, Yang Y, Singh B (czerwiec 1999). „Dowody interakcji między Mos i Hsp70: rola reszty seryny 3 Mos w pośredniczeniu w asocjacji Hsp70” . Onkogen . 18 (23): 3461–70. doi : 10.1038/sj.onc.1202699 PMID 10376524 .
Nonoguchi K, Itoh K, Xue JH, Tokuchi H, Nishiyama H, Kaneko Y, Tatsumi K, Okuno H, Tomiwa K, Fujita J (wrzesień 1999). „Klonowanie ludzkiego cDNA dla Apg-1 i Apg-2, członków rodziny Hsp110 i przypisanie chromosomów ich genów”. gen . 237 (1): 21–8. doi : 10.1016/S0378-1119(99)00325-X . PMID 10524232 .
O'Keeffe B, Fong Y, Chen D, Zhou S, Zhou Q (styczeń 2000). „Wymaganie szlaku opiekuńczego specyficznego dla kinazy w produkcji heterodimeru Cdk9 / cyklina T1 odpowiedzialnego za pośredniczoną przez P-TEFb stymulację tat transkrypcji HIV-1” . Journal of Biological Chemistry . 275 (1): 279–87. doi : 10.1074/jbc.275.1.279 PMID 10617616 .
Agostini I, Popov S, Li J, Dubrovsky L, Hao T, Bukrinsky M (wrzesień 2000). „Białko szoku cieplnego 70 może zastąpić wirusowe białko R HIV-1 podczas importu jądrowego wirusowego kompleksu preintegracyjnego” . Eksperymentalne badania komórkowe . 259 (2): 398–403. doi : 10.1006/excr.2000.4992 . PMID 10964507 .
Kim M, Jiang LH, Wilson HL, North RA, Surprenant A (listopad 2001). „Proteomiczne i funkcjonalne dowody na kompleks sygnalizacyjny receptora P2X7” . Dziennik EMBO . 20 (22): 6347–58. doi : 10.1093/emboj/20.22.6347 . PMC 125721 PMID 11707406 .
Johnson CA, White DA, Lavender JS, O'Neill LP, Turner BM (marzec 2002). „Kompleksy ludzkiej deacetylazy histonowej I klasy wykazują zwiększoną aktywność katalityczną w obecności ATP i koimmunoprecypitatu z białkiem opiekuńczym zależnym od ATP Hsp70” . Journal of Biological Chemistry . 277 (11): 9590–7. doi : 10.1074/jbc.M107942200 PMID 11777905 .
Gurer C, Cimarelli A, Luban J (maj 2002). „Specyficzne włączenie członków rodziny białka szoku cieplnego 70 do wirionów lentiwirusowych naczelnych” . Dziennik wirusologii . 76 (9): 4666–70. doi : 10.1128/JVI.76.9.4666-4670.2002 . PMC 155079 PMID 11932435 .
Freeman BC, Yamamoto KR (czerwiec 2002). „Demontaż transkrypcyjnych kompleksów regulatorowych przez molekularne białka opiekuńcze”. nauka . 296 (5576): 2232-5. doi : 10.1126/science.1073051 . PMID 12077419 . S2CID 8844179 .
Linki zewnętrzne
