UBE2I

UBE2I
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, C358B7.1, P18, UBC9, enzym sprzęgający ubikwitynę E2 I
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcje molekularne Składnik komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Enzym koniugujący SUMO UBC9 jest enzymem , który u ludzi jest kodowany przez gen UBE2I . Czasami jest również określany jako „enzym sprzęgający ubikwitynę E2I” lub „białko nośnikowe ubikwityny 9”, chociaż nazwy te nie opisują dokładnie jego funkcji.

Wyrażenie

Dla tego genu znaleziono cztery alternatywne splicingowe warianty transkryptu kodujące to samo białko .

Funkcjonować

Białko UBC9 kodowane przez gen UBE2I stanowi główną maszynerię szlaku sumoilacji komórki. Sumoilacja to proces, w którym mały modyfikator podobny do ubikwityny (SUMO) jest kowalencyjnie przyłączany do innych białek w celu modyfikacji ich zachowania. Na przykład sumoilacja może wpływać na lokalizację białka w komórce, jego zdolność do interakcji z innymi białkami lub DNA .

UBC9 wykonuje trzeci krok w cyklu życiowym sumoilacji: etap koniugacji. Kiedy prekursory białek SUMO są po raz pierwszy eksprymowane, najpierw przechodzą etap dojrzewania, w którym cztery C-końcowe aminokwasy są usuwane, odsłaniając motyw diglicyny . W drugim etapie kompleks aktywujący E1 wiąże się z SUMO na swojej diglicynie i przekazuje ją białku E2 Ubc9, gdzie tworzy wiązanie tioestrowe z resztą cysteiny w kieszeni katalitycznej Ubc9. Załadowany Ubc9 jest teraz gotowy do przeprowadzenia sumoilacji różnych białek docelowych (zwanych także substratami) . ). Rozpoznaje określony motyw aminokwasowych w tych substratach: duża reszta hydrofobowa , po której następuje lizyna , następnie odstępnik, po którym następuje reszta kwasowa. Motyw ten jest zwykle opisywany w skrócie jako ΨKxD/E. Centralna lizyna w motywie rozpoznawania substratu jest wstawiana do kieszeni katalitycznej. Tam koniec karboksylowy di-glicyny SUMO tworzy wiązanie peptydowe z grupą ε-aminową lizyny. Proces ten może być wspomagany przez białko ligazy E3.

Proces sumoilacji jest odwracalny. Proteazy SENP mogą usuwać SUMO z białek sumoilowanych, uwalniając je do wykorzystania w dalszych reakcjach sumoilacji.

Istotność kliniczna

Wykazano, że białko UBC9 kodowane przez gen UBE2I jest celem wielu wirusów, w tym HIV i HPV. Wysunięto hipotezę, że wirusy te porywają UBC9, aby służyć swoim własnym celom.

Interakcje

Wykazano, że UBE2I wchodzi w interakcje z:

• ATF2 ,
• receptor androgenowy ,
• BLMH ,
• DACH1 ,
• DNMT3A ,
• DNMT3B ,
• DAXX ,
• ETS1 ,
• FIT ,
• IPO13 ,
• MAP3K1 i
• MITF ,
• P53 ,
• PIAS1 ,
• PIAS2 ,
• RAD51 ,
• RANBP2 ,
• RANGAP1 ,
• SAE2 ,
• SALL1 ,
• SUMO1 ,
• TCF3 ,
• TNFRSF1A ,
• TOP1 i
• WT1 .

Notatki

•    Kovalenko OV, Plug AW, Haaf T, Gonda DK, Ashley T, Ward DC, Radding CM, Golub EI (1996). „Enzym Ubc9 koniugujący ubikwitynę ssaków oddziałuje z białkiem rekombinacyjnym Rad51 i lokalizuje się w kompleksach synaptonemalnych” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 93 (7): 2958–63. Bibcode : 1996PNAS...93.2958K . doi : 10.1073/pnas.93.7.2958 . PMC39742 . _ PMID 8610150 .
•   Jiang W, Koltin Y (1996). „Dwuhybrydowa interakcja ludzkiego homologu UBC9 z białkami centromerowymi Saccharomyces cerevisiae”. Mol. Gen. Genet . 251 (2): 153–60. doi : 10.1007/s004380050152 . PMID 8668125 .
•    Yasugi T, Howley PM (1996). „Identyfikacja strukturalnego i funkcjonalnego ludzkiego homologu drożdżowego enzymu sprzęgającego ubikwitynę UBC9” . Kwasy nukleinowe Res . 24 (11): 2005–10. doi : 10.1093/nar/24.11.2005 . PMC 145898 . PMID 8668529 .
•    Göttlicher M, Heck S, Doucas V, Wade E, Kullmann M, Cato AC, Evans RM, Herrlich P (1996). „Interakcja ludzkiego homologu Ubc9 z c-Jun i receptorem glukokortykoidowym”. sterydy . 61 (4): 257–62. doi : 10.1016/0039-128X(96)00032-3 . PMID 8733011 . S2CID 11608979 .
•   Schneikert J, Peterziel H, Defossez PA, Klocker H, de Launoit Y, Cato AC (1996). „Interakcja receptora androgenowego z białkiem Ets jest nowym mechanizmem obniżania ekspresji metaloproteinazy macierzy za pośrednictwem hormonów steroidowych” . J. Biol. chemia . 271 (39): 23907–13. doi : 10.1074/jbc.271.39.23907 . PMID 8798622 .
•   Wang ZY, Qiu QQ, Seufert W, Taguchi T, Testa JR, Whitmore SA, Callen DF, Welsh D, Shenk T, Deuel TF (1996). „Klonowanie molekularne cDNA i lokalizacji chromosomu genu dla ludzkiego enzymu koniugującego ubikwitynę 9” . J. Biol. chemia . 271 (40): 24811-6. doi : 10.1074/jbc.271.40.24811 . PMID 8798754 .
•   Hateboer G, Hijmans EM, Nooij JB, Schlenker S, Jentsch S, Bernards R (1996). „mUBC9, nowe białko oddziałujące z adenowirusem E1A, które uzupełnia defekt cyklu komórkowego drożdży” . J. Biol. chemia . 271 (42): 25906–11. doi : 10.1074/jbc.271.42.25906 . PMID 8824223 .
•   Shen Z, Pardington-Purtymun PE, Comeaux JC, Moyzis RK, Chen DJ (1997). „Powiązania UBE2I z białkami RAD52, UBL1, p53 i RAD51 w drożdżowym systemie dwuhybrydowym” . Genomika . 37 (2): 183–6. doi : 10.1006/geno.1996.0540 . PMID 8921390 .
•   Tachibana M, Iwata N, Watanabe A, Nobukuni Y, Ploplis B, Kajigaya S (1997). „Przypisanie genu dla enzymu koniugującego ubikwitynę (UBE2I) do ludzkiego chromosomu 16p13.3 przez hybrydyzację in situ” . Cytogenet. Genet komórkowy . 75 (4): 222–3. doi : 10.1159/000134487 . PMID 9067428 .
•   Masson M, Menissier-de Murcia J, Mattei MG, de Murcia G, Niedergang CP (1997). „Polimeraza poli (ADP-rybozy) oddziałuje z nowym enzymem koniugującym ludzką ubikwitynę: hUbc9”. gen . 190 (2): 287–96. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00015-2 . PMID 9197546 .
•    Yasugi T, Vidal M, Sakai H, Howley PM, Benson JD (1997). „Dwie klasy mutantów E1 wirusa brodawczaka ludzkiego typu 16 sugerują plejotropowe ograniczenia konformacyjne wpływające na multimeryzację E1, interakcję E2 i interakcję z białkami komórkowymi” . J. Wirol . 71 (8): 5942–51. doi : 10.1128/JVI.71.8.5942-5951.1997 . PMC 191850 . PMID 9223484 .
•    Becker K, Schneider P, Hofmann K, Mattmann C, Tschopp J (1997). „Interakcja Fas (Apo-1/CD95) z białkami biorącymi udział w szlaku ubikwitynacji” . FEBS Lett . 412 (1): 102–6. doi : 10.1016/S0014-5793(97)00758-8 . PMID 9257699 . S2CID 689407 .
•     Tong H, Hateboer G, Perrakis A, Bernards R, Sixma TK (1997). „Struktura krystaliczna mysiego / ludzkiego Ubc9 zapewnia wgląd w zmienność systemu koniugacji ubikwityny” . J. Biol. chemia . 272 (34): 21381–7. CiteSeerX 10.1.1.531.2567 . doi : 10.1074/jbc.272.34.21381 . PMID 9261152 . S2CID 45098033 .
•    Hahn SL, Wasylyk B, Criqui-Filipe P, Criqui P (1997). „Modulacja aktywności transkrypcyjnej ETS-1 przez huUBC9, enzym sprzęgający ubikwitynę”. Onkogen . 15 (12): 1489–95. doi : 10.1038/sj.onc.1201301 . PMID 9333025 . S2CID 26170389 .
•    Hu G, Zhang S, Vidal M, Baer JL, Xu T, Fearon ER (1997). „Homologi ssaków siedmiu zaocznie regulują DCC poprzez szlak ubikwityna-proteasom” . Geny Dev . 11 (20): 2701–14. doi : 10.1101/gad.11.20.2701 . PMC 316613 . PMID 9334332 .
•   Firestein R, Feuerstein N (1998). „Powiązanie aktywującego czynnika transkrypcyjnego 2 (ATF2) z enzymem koniugującym ubikwitynę hUBC9. Implikacja szlaku ubikwityna / proteasom w regulacji ATF2 w komórkach T” . J. Biol. chemia . 273 (10): 5892–902. doi : 10.1074/jbc.273.10.5892 . PMID 9488727 .
•   Joanisse DR, Inaguma Y, Tanguay RM (1998). „Klonowanie i rozwój ekspresji enzymu sprzęgającego ubikwitynę jądrową (DmUbc9), który oddziałuje z małymi białkami szoku cieplnego u Drosophila melanogaster”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 244 (1): 102–9. doi : 10.1006/bbrc.1998.8214 . PMID 9514881 .
•    Saltzman A, Searfoss G, Marcireau C, Stone M, Ressner R, Munro R, Franks C, D'Alonzo J, Tocque B, Jaye M, Ivashchenko Y (1998). „hUBC9 wiąże się z MEKK1 i receptorem TNF-alfa typu I i stymuluje aktywność NFkappaB” . FEBS Lett . 425 (3): 431–5. doi : 10.1016/S0014-5793(98)00287-7 . PMID 9563508 . S2CID 84816080 .
•   Koldamova RP, Lefterov IM, DiSabella MT, Lazo JS (1999). „Ewolucyjnie konserwowana proteaza cysteinowa, ludzka hydrolaza bleomycyny, wiąże się z ludzkim homologiem enzymu sprzęgającego ubikwitynę 9”. Mol. Farmakol . 54 (6): 954–61. doi : 10.1124/mol.54.6.954 . PMID 9855622 .