Modyfikator fałdowania ubikwityny 1 , znany również jako UFM1 , jest białkiem kodowanym u ludzi przez gen UFM1 .
UFM1 jest białkiem podobnym do ubikwityny , które jest sprzężone z białkami docelowymi przez podobny do E1 enzym aktywujący UBA5 i podobny do E2 enzym sprzęgający UFC1 . Ten proces jest często określany jako UFMylation .
UFM1 ma kilka wspólnych właściwości z ubikwityną (Ub) i innymi białkami podobnymi do ubikwityny (UBL). Ufm1 ma podobną strukturę trzeciorzędową do Ub, ale brakuje mu jakiegokolwiek oczywistego podobieństwa sekwencji . Jest syntetyzowany jako nieaktywna forma prekursorowa (pro-Ufm1), która ma 2 dodatkowe aminokwasy poza konserwowaną glicyną. Mechanizm koniugacji Ufm1 jest podobny do mechanizmu ubikwityny. Dojrzały Ufm1 ma odsłoniętą C-końcową glicynę który jest niezbędny do późniejszej aktywacji przez jego pokrewne białko E1 (Uba5). Ten etap aktywacji powoduje utworzenie wysokoenergetycznego wiązania tiolestrowego w obecności ATP. Ufm1 jest następnie przenoszony do jego pokrewnego enzymu podobnego do E2 (Ufc1) poprzez podobne wiązanie tioestrowe z cysteiną w miejscu aktywnym E2. Ufm1 jest sprzężony z różnymi białkami docelowymi i tworzy kompleksy z jeszcze niezidentyfikowanymi białkami. Zatem przypuszczalnie istnieją ligazy E3 (żadna nie została dotychczas zidentyfikowana) do wykonania ostatniego etapu koniugacji Ufm1 z odpowiednimi celami. Modyfikacja białek za pomocą Ufm1 jest również odwracalna. Dotychczas zidentyfikowano dwie nowe proteazy cysteinowe ( UFSP1 i UFSP2 ), które rozszczepiają C-końcowe fuzje Ufm1-peptyd, a także usuwa Ufm1 z natywnych koniugatów wewnątrzkomórkowych. Te proteazy nie wykazują oczywistej homologii z enzymami rozkładającymi ubikwitynę. Białka do koniugacji Ufm1 (Uba5, Ufc1 i Ufm1) są konserwowane u zwierząt i roślin (ale nie u drożdży), co sugeruje ważne role w organizmach wielokomórkowych. Dokładna rola modyfikacji Ufm1 in vivo nie jest jeszcze znana, ale wydaje się, że głównym celem jest uL24/RPL26 w komórkach ludzkich.
Sasakawa H, Sakata E, Yamaguchi Y i in. (2006). „Struktura i dynamika rozwiązania Ufm1, modyfikator fałdowania ubikwityny 1”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 343 (1): 21–6. doi : 10.1016/j.bbrc.2006.02.107 . PMID 16527251 .
