Gen kodujący białko u gatunku Homo sapiens
UBE2D2
Dostępne konstrukcje
WPB
Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
, E2(17)KB2, PUBC1, UBC4, UBC4/5, UBCH4, UBCH5B, enzym sprzęgający ubikwitynę E2 D2
Identyfikatory zewnętrzne
Numer WE
Wikidane
Enzym sprzęgający ubikwitynę E2 D2 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen UBE2D2 .
Funkcjonować
Modyfikacja białek za pomocą ubikwityny jest ważnym mechanizmem komórkowym ukierunkowanym na degradację nieprawidłowych lub krótkotrwałych białek. Ubikwitynacja obejmuje co najmniej trzy klasy enzymów: enzymy aktywujące ubikwitynę lub E1, enzymy sprzęgające ubikwitynę lub E2 oraz ligazy ubikwitynowo-białkowe lub E3. Ten gen koduje członka rodziny enzymów koniugujących ubikwitynę E2. Enzym ten działa w ubikwitynacji białka supresorowego guza p53, która jest indukowana przez ligazę białkową ubikwityny E3. Znaleziono dwa alternatywne warianty transkryptu tego genu, które kodują różne izoformy.
Interakcje
Wykazano, że UBE2D2 wchodzi w interakcje z:
Dalsza lektura
Rolfe M, Beer-Romero P, Glass S, Eckstein J, Berdo I, Theodoras A, Pagano M, Draetta G (kwiecień 1995). „Rekonstytucja reakcji ubikwitynylacji p53 z oczyszczonych składników: rola ludzkiego enzymu sprzęgającego ubikwitynę UBC4 i białka związanego z E6 (E6AP)” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 92 (8): 3264–8. Bibcode : 1995PNAS...92.3264R . doi : 10.1073/pnas.92.8.3264 . PMC42146 . _ PMID 7724550 .
Scheffner M, Huibregtse JM, Howley PM (wrzesień 1994). „Identyfikacja ludzkiego enzymu sprzęgającego ubikwitynę, który pośredniczy w zależnej od E6-AP ubikwitynacji p53” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 91 (19): 8797–801. Bibcode : 1994PNAS...91.8797S . doi : 10.1073/pnas.91.19.8797 . PMC44693 . _ PMID 8090726 .
Hatakeyama S, Jensen JP, Weissman AM (czerwiec 1997). „Lokalizacja subkomórkowa i interakcje enzymu sprzęgającego ubikwitynę (E2) ligaz białkowych ubikwityny z rodziny ssaków HECT” . Journal of Biological Chemistry . 272 (24): 15085–92. doi : 10.1074/jbc.272.24.15085 . PMID 9182527 .
Anan T, Nagata Y, Koga H, Honda Y, Yabuki N, Miyamoto C, Kuwano A, Matsuda I, Endo F, Saya H, Nakao M (listopad 1998). „Ludzka ligaza ubikwitynowo-białkowa Nedd4: ekspresja, lokalizacja subkomórkowa i selektywna interakcja z enzymami koniugującymi ubikwitynę”. Geny do komórek . 3 (11): 751–63. doi : 10.1046/j.1365-2443.1998.00227.x . PMID 9990509 . S2CID 1653536 .
Gonen H, Bercovich B, Orian A, Carrano A, Takizawa C, Yamanaka K, Pagano M, Iwai K, Ciechanover A (maj 1999). „Identyfikacja białek nośnikowych ubikwityny, E2, zaangażowanych w koniugację indukowaną sygnałem i późniejszą degradację IkappaBalpha” . Journal of Biological Chemistry . 274 (21): 14823–30. doi : 10.1074/jbc.274.21.14823 . PMID 10329681 .
Joazeiro CA, Wing SS, Huang H, Leverson JD, Hunter T, Liu YC (październik 1999). „Regulator negatywny kinazy tyrozynowej c-Cbl jako ligaza ubikwitynowo-białkowa typu RING, zależna od E2”. nauka . 286 (5438): 309–12. doi : 10.1126/science.286.5438.309 . PMID 10514377 .
Tongaonkar P, Chen L, Lambertson D, Ko B, Madura K (lipiec 2000). „Dowody na interakcję między enzymami koniugującymi ubikwitynę a proteasomem 26S” . Biologia molekularna i komórkowa . 20 (13): 4691-8. doi : 10.1128/MCB.20.13.4691-4698.2000 . PMC85887 . _ PMID 10848595 .
Strack P, Caligiuri M, Pelletier M, Boisclair M, Theodoras A, Beer-Romero P, Glass S, Parsons T, Copeland RA, Auger KR, Benfield P, Brizuela L, Rolfe M (lipiec 2000). „SCF (beta-TRCP) i zależna od fosforylacji ubikwitynacja I kappa B alfa katalizowana przez Ubc3 i Ubc4” . Onkogen . 19 (31): 3529–36. doi : 10.1038/sj.onc.1203647 . PMID 10918611 .
Fang S, Ferrone M, Yang C, Jensen JP, Tiwari S, Weissman AM (grudzień 2001). „Receptor autokrynnego czynnika ruchliwości nowotworu, gp78, jest ligazą białkową ubikwityny zaangażowaną w degradację retikulum endoplazmatycznego” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 98 (25): 14422-7. Bibcode : 2001PNAS...9814422F . doi : 10.1073/pnas.251401598 . PMC 64697 . PMID 11724934 .
Yu P, Chen Y, Tagle DA, Cai T (czerwiec 2002). „PJA1, kodujący ligazę ubikwitynową palca RING-H2, jest nowym genem ludzkiego chromosomu X obficie wyrażanym w mózgu” . Genomika . 79 (6): 869–74. doi : 10.1006/geno.2002.6770 . PMID 12036302 .
Xia Y, Pao GM, Chen HW, Verma IM, Hunter T (luty 2003). „Zwiększenie aktywności ligazy ubikwityny E3 BRCA1 poprzez bezpośrednią interakcję z białkiem BARD1” . Journal of Biological Chemistry . 278 (7): 5255–63. doi : 10.1074/jbc.M204591200 . PMID 12431996 .
Takeyama K, Aguiar RC, Gu L, He C, Freeman GJ, Kutok JL, Aster JC, Shipp MA (czerwiec 2003). „Białko wiążące BAL BBAP i pokrewni członkowie rodziny Deltex wykazują aktywność ligazy izopeptydowej ubikwityna-białko” . Journal of Biological Chemistry . 278 (24): 21930-7. doi : 10.1074/jbc.M301157200 . PMID 12670957 .
Xu L, Yang L, Moitra PK, Hashimoto K, Rallabhandi P, Kaul S, Meroni G, Jensen JP, Weissman AM, D'Arpa P (sierpień 2003). „BTBD1 i BTBD2 kolokalizują się do ciał cytoplazmatycznych z białkiem motywu RBCC / trójdzielnego, TRIM5delta”. Eksperymentalne badania komórkowe . 288 (1): 84–93. doi : 10.1016/S0014-4827(03)00187-3 . PMID 12878161 .
Subramaniam V, Li H, Wong M, Kitching R, Attisano L, Wrana J, Zubovits J, Burger AM, Seth A (październik 2003). „Białko RING-H2 RNF11 ulega nadekspresji w raku piersi i jest celem ligazy E3 Smurf2” . Brytyjski Dziennik Raka . 89 (8): 1538–44. doi : 10.1038/sj.bjc.6601301 . PMC 2394340 . PMID 14562029 .
Shimura H, Schwartz D, Gygi SP, Kosik KS (luty 2004). „Kompleks CHIP-Hsc70 ubikwitynuje ufosforylowane tau i zwiększa przeżycie komórek” . Journal of Biological Chemistry . 279 (6): 4869–76. doi : 10.1074/jbc.M305838200 . PMID 14612456 .
Lehner B, Semple JI, Brown SE, Counsell D, Campbell RD, Sanderson CM (styczeń 2004). „Analiza dwuhybrydowego systemu drożdży o dużej przepustowości i jego zastosowanie do przewidywania funkcji białek wewnątrzkomórkowych kodowanych w ludzkim regionie MHC klasy III”. Genomika . 83 (1): 153–67. doi : 10.1016/S0888-7543(03)00235-0 . PMID 14667819 .
Winkler GS, Albert TK, Dominguez C, Legtenberg YI, Boelens R, Timmers HT (marzec 2004). „Para enzymu sprzęgającego ubikwitynę / ligaza białkowa o zmienionej specyficzności”. Dziennik biologii molekularnej . 337 (1): 157–65. doi : 10.1016/j.jmb.2004.01.031 . PMID 15001359 .
Galeria WP
1ur6 : MODEL STRUKTURALNY KOMPLEKSU UBCH5B-CNOT4 OPARTY NA NMR
1w4u : STRUKTURA ROZTWORU NMR ENZYMU SPRZĘŻONEGO Z UBIKWITYNĄ UBCH5B
1x23 : Struktura krystaliczna ubch5c
1z2u : Struktura krystalograficzna 1.1A enzymu sprzęgającego ubikwitynę (ubc-2) z Caenorhabditis elegans: znaczenie funkcjonalne i ewolucyjne
2c4o : STRUKTURA KRYSZTAŁOWA LUDZKIEGO ENZYMU KONIUGUJĄCEGO UBIKWITYNĘ UBCH5B
2esk : Ludzki enzym koniugujący ubikwitynę (E2) UbcH5b, typu dzikiego
2eso : Ludzki enzym koniugujący ubikwitynę (E2) Mutant UbcH5b Ile37Ala
2esp : Ludzki enzym koniugujący ubikwitynę (E2) Mutant UbcH5b Ile88Ala
2esq : Ludzki enzym koniugujący ubikwitynę (E2) mutant UbcH5b Ser94Gly
2fuh : Struktura roztworu kompleksu niekowalencyjnego UbcH5c/Ub