hydrolaza bleomycyny

BLMH
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, BH, BMH, hydrolaza bleomycyny
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Hydrolaza bleomycyny jest enzymem kodowanym u ludzi przez gen BLMH .

Hydrolaza bleomycyny (BMH) jest cytoplazmatyczną peptydazą cysteinową, która jest wysoce konserwatywna w procesie ewolucji. Jego funkcją biologiczną jest hydroliza reaktywnego elektrofilowego tiolaktonu homocysteiny. Innym z jego działań jest metaboliczna inaktywacja glikopeptydu bleomycyny (BLM), niezbędnego składnika schematów chemioterapii skojarzonej w przypadku raka. Białko zawiera charakterystyczne reszty miejsca aktywnego nadrodziny papainy proteazy cysteinowej.

Interakcje

Wykazano , że BLMH oddziałuje z RPL29 , RPL11 , UBE2I i białkiem prekursorowym amyloidu .

Linki zewnętrzne

• Lokalizacja ludzkiego genomu BLMH i strona szczegółów genu BLMH w przeglądarce genomu UCSC .
• Przegląd wszystkich informacji strukturalnych dostępnych w PDB dla UniProt : Q13867 (hydrolaza bleomycyny) w PDBe-KB .

Dalsza lektura

•   Maruyama K, Sugano S (1994). „Oligo-capping: prosta metoda zastąpienia struktury czapeczki eukariotycznych mRNA oligorybonukleotydami”. gen . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 .
•   Ferrando AA, Velasco G, Campo E, Lopez-Otin C (1996). „Klonowanie i analiza ekspresji ludzkiej hydrolazy bleomycyny, proteinazy cysteinowej zaangażowanej w oporność na chemioterapię”. Rak Res . 56 (8): 1746–50. PMID 8620487 .
•   Brömme D, Rossi AB, Smeekens SP i in. (1996). „Ludzka hydrolaza bleomycyny: klonowanie molekularne, sekwencjonowanie, ekspresja funkcjonalna i charakterystyka enzymatyczna”. Biochemia . 35 (21): 6706–14. doi : 10.1021/bi960092y . PMID 8639621 .
•   Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K i in. (1997). „Konstrukcja i charakterystyka biblioteki cDNA wzbogaconej o pełnej długości i wzbogaconej o koniec 5'”. gen . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 .
•   Koldamova RP, Lefterov IM, Gadjeva VG, Lazo JS (1998). „Niezbędne domeny wiążące i funkcjonalne ludzkiej hydrolazy bleomycyny”. Biochemia . 37 (8): 2282–90. doi : 10.1021/bi9722204 . PMID 9485374 .
•    Montoya SE, Aston CE, DeKosky ST i in. (1998). „Hydrolaza bleomycyny jest związana z ryzykiem sporadycznej choroby Alzheimera”. Nat. Genet . 18 (3): 211–2. doi : 10.1038/ng0398-211 . PMID 9500538 . S2CID 2940414 .
•   Zheng W, Johnston SA, Joshua-Tor L (1998). „Niezwykłe miejsce aktywne hydrolazy Gal6 / bleomycyny może działać jako karboksypeptydaza, aminopeptydaza i ligaza peptydowa” . komórka . 93 (1): 103–9. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81150-2 . PMID 9546396 .
•    Koldamova RP, Lefterov IM, DiSabella MT, Lazo JS (1999). „Ewolucyjnie konserwowana proteaza cysteinowa, ludzka hydrolaza bleomycyny, wiąże się z ludzkim homologiem enzymu sprzęgającego ubikwitynę 9”. Mol. Farmakol . 54 (6): 954–61. doi : 10,1124/mol.54,6,954 . PMID 9855622 . S2CID 2272861 .
•    Takeda A, Nonaka M, Ishikawa A, Higuchi D (1999). „Immunohistochemiczna lokalizacja neutralnej proteazy cysteinowej hydrolazy bleomycyny w ludzkiej skórze”. Łuk. Dermatol. Rez . 291 (4): 238–40. doi : 10.1007/s004030050400 . PMID 10335922 . S2CID 10799259 .
•   Koldamova RP, Lefterov IM, DiSabella MT i in. (1999). „Ludzka hydrolaza bleomycyny wiąże białka rybosomalne”. Biochemia . 38 (22): 7111–7. doi : 10.1021/bi990135l . PMID 10353821 .
•   O'Farrell PA, Gonzalez F, Zheng W i in. (1999). „Struktura krystaliczna ludzkiej hydrolazy bleomycyny, samodzielącej się proteazy cysteinowej” . Struktura . 7 (6): 619–27. doi : 10.1016/S0969-2126(99)80083-5 . PMID 10404591 .
•    Malherbe P, Faull RL, Richards JG (2000). „Regionalna i komórkowa dystrybucja mRNA hydrolazy bleomycyny w ludzkim mózgu: porównanie między mózgami chorymi na chorobę Alzheimera a mózgami kontrolnymi”. Neuronauka. Lett . 281 (1): 37–40. doi : 10.1016/S0304-3940(00)00802-8 . PMID 10686410 . S2CID 41562274 .
•    Lefterov IM, Koldamova RP, Lazo JS (2000). „Ludzka hydrolaza bleomycyny reguluje wydzielanie białka prekursorowego amyloidu”. FASEB J. 14 (12): 1837–47. doi : 10.1096/fj.99-0938com . PMID 10973933 . S2CID 44302063 .
•    Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH i in. (2003). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
•   Nivet-Antoine V, Coulhon MP, Le Denmat C i in. (2003). „[Apolipoproteina E i hydrolaza bleomycyny. Polimorfizmy: związek z chorobami neurodegeneracyjnymi]”. Ann. Biol. Clin. (Paryż) . 61 (1): 61–7. PMID 12604387 .
•    Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA i in. (2004). „Stan, jakość i ekspansja projektu cDNA pełnej długości NIH: Kolekcja genów ssaków (MGC)” . Genom Res . 14 (10B): 2121–7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
•    Rual JF, Venkatesan K, Hao T i in. (2005). „W kierunku mapy w skali proteomu sieci interakcji ludzkiego białka z białkiem”. Natura . 437 (7062): 1173-8. Bibcode : 2005Natur.437.1173R . doi : 10.1038/natura04209 . PMID 16189514 . S2CID 4427026 .