Kaspaza-7, peptydaza cysteinowa związana z apoptozą , znana również jako CASP7 , jest ludzkim białkiem kodowanym przez gen CASP7 . Ortologi CASP7 zidentyfikowano u prawie wszystkich ssaków , dla których dostępne są pełne dane genomowe. Unikalne ortologi są również obecne u ptaków , jaszczurek , lizamfibii i teleostów .
Kaspaza-7 należy do rodziny białek kaspazy ( proteaza cysteinowo - asparaginianowa ) i wykazano , że jest białkiem egzekutorem apoptozy . Sekwencyjna aktywacja kaspaz odgrywa kluczową rolę w fazie wykonania apoptozy komórek . Kaspazy istnieją jako nieaktywne proenzymy , które podlegają przetwarzaniu proteolitycznemu przez kaspazy znajdujące się powyżej (kaspazy-8, -9) w konserwatywnych resztach asparaginianowych w celu wytworzenia dwóch podjednostek, dużej i małej, które dimeryzują, tworząc aktywny enzym w postaci heterotetrameru. Prekursor tej kaspazy jest rozszczepiany przez kaspazę 3 , kaspazę 10 i kaspazę 9 . Jest aktywowany po bodźcach śmierci komórki i indukuje apoptozę. Alternatywny splicing skutkuje czterema wariantami transkryptu, kodującymi trzy różne izoformy .
