Katepsyna H

CTSH
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologiczne: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, ACC-4, ACC-5, CPSB, minichain, ACC4, ACC5, katepsyna H
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Katepsyna H jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen CTSH .

Białkiem kodowanym przez ten gen jest katepsyna cysteinowa , lizosomalna proteaza cysteinowa ważna w ogólnej degradacji białek lizosomalnych. Składa się z dimeru wiązaniami dwusiarczkowymi , oba wytwarzane z jednego prekursora białka. Kodowane białko, które należy do rodziny białek peptydazy C1, może działać zarówno jako aminopeptydaza, jak i endopeptydaza . Zwiększona ekspresja tego genu została skorelowana ze złośliwą progresją prostaty . Dla tego genu znaleziono dwa warianty transkryptu kodujące różne izoformy .

Dalsza lektura

•   Sawicki G, Warwas M (1990). „Katepsyna H z ludzkiego łożyska”. Acta Biochim. pol . 36 (3–4): 343–51. PMID 2486008 .
•    Fuchs R, Gassen HG (1990). „Sekwencja nukleotydowa ludzkiej preprokatepsyny H, lizosomalnej proteinazy cysteinowej” . Kwasy nukleinowe Res . 17 (22): 9471. doi : 10.1093/nar/17.22.9471 . PMC 335148 . PMID 2587265 .
•   Chernaia VI, Reva AD (1990). „[Aktywność katepsyny H w ludzkim mózgu i ludzkich nowotworach mózgu]”. Ukr. Biochim. Ż . 61 (5): 47–50. PMID 2588347 .
•   Ritonja A, Popović T, Kotnik M i in. (1988). „Sekwencje aminokwasowe ludzkich katepsyn nerkowych H i L”. FEBS Lett . 228 (2): 341–5. doi : 10.1016/0014-5793(88)80028-0 . PMID 3342889 .
•   Järvinen M, Rinne A (1983). „Inhibitor proteinazy cysteinowej ludzkiej śledziony. Oczyszczanie, frakcjonowanie na warianty izoelektryczne i niektóre właściwości wariantów”. Biochim. Biofiza. Akta . 708 (2): 210–7. doi : 10.1016/0167-4838(82)90222-9 . PMID 6184075 .
•   Kato S, Sekine S, Oh SW i in. (1995). „Budowa banku cDNA pełnej długości człowieka” . gen . 150 (2): 243–50. doi : 10.1016/0378-1119(94)90433-2 . PMID 7821789 .
•   Baumgrass R, Williamson MK, Price PA (1997). „Identyfikacja fragmentów peptydów generowanych przez trawienie bydlęcej i ludzkiej osteokalcyny za pomocą lizosomalnych proteinaz katepsyny B, D, L, H i S”. J. Bone Miner. Rez . 12 (3): 447–55. doi : 10.1359/jbmr.1997.12.3.447 . PMID 9076588 .
•   Söderström M, Salminen H, Glumoff V i in. (1999). „Ekspresja katepsyny podczas rozwoju szkieletu”. Biochim. Biofiza. Akta . 1446 (1–2): 35–46. doi : 10.1016/S0167-4781(99)00068-8 . PMID 10395917 .
•   Jokimaa V, Oksjoki S, Kujari H i in. (2001). „Wzory ekspresji katepsyn B, H, K, L i S w ludzkim endometrium” . Mol. Szum. Reprodukcja _ 7 (1): 73–8. doi : 10.1093/molehr/7.1.73 . PMID 11134363 .
•    Uusitalo H, Hiltunen A, Söderström M, et al. (2001). „Ekspresja katepsyn B, H, K, L i S oraz metaloproteinaz macierzy 9 i 13 podczas przerostu chondrocytów i kostnienia śródchrzęstnego w kalusie złamania myszy”. Kalcyt. tkanka int . 67 (5): 382–90. doi : 10.1007/s002230001152 . PMID 11136537 . S2CID 31004810 .
•    Pol E, Björk I (2001). „Rola pojedynczej reszty cysteiny, Cys 3, ludzkiej i bydlęcej cystatyny B (stefin B) w hamowaniu proteinaz cysteinowych” . Nauka o białkach . 10 (9): 1729–38. doi : 10.1110/ps.11901 . PMC 2253190 . PMID 11514663 .
•   Waghray A, Keppler D, Sloane BF i in. (2002). „Analiza skróconej postaci katepsyny H w ludzkich komórkach raka prostaty” . J. Biol. chemia . 277 (13): 11533-8. doi : 10.1074/jbc.M109557200 . PMID 11796715 .
•   Brasch F, Ten Brinke A, Johnen G i in. (2002). „Zaangażowanie katepsyny H w przetwarzanie hydrofobowego białka C związanego ze środkiem powierzchniowo czynnym w pneumocytach typu II”. Jestem. J. Respir. Komórka Mol. Biol . 26 (6): 659–70. doi : 10.1165/ajrcmb.26.6.4744 . PMID 12034564 .
•   Bühling F, Waldburg N, Krüger S i in. (2003). „Ekspresja katepsyn B, H, K, L i S podczas rozwoju płuc ludzkiego płodu” . Dev. dyn . 225 (1): 14–21. doi : 10.1002/dvdy.10134 . PMID 12203716 .
•    Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH i in. (2003). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
•   Jenko S, Dolenc I, Guncar G i in. (2003). „Struktura krystaliczna Stefin A w kompleksie z katepsyną H: N-końcowe reszty inhibitorów mogą przystosować się do miejsc aktywnych endo- i egzopeptydaz”. J. Mol. Biol . 326 (3): 875–85. doi : 10.1016/S0022-2836(02)01432-8 . PMID 12581647 .
•   Nagai A, Terashima M, Harada T i in. (2003). „Aktywności katepsyny B i H oraz stężenia cystatyny C w płynie mózgowo-rdzeniowym pacjentów z przerzutami do opon mózgowo-rdzeniowych”. Clin. Chim. Akta . 329 (1–2): 53–60. doi : 10.1016/S0009-8981(03)00023-8 . PMID 12589965 .
•   Han SR, Momeni A, Strach K i in. (2004). „Enzymatycznie zmodyfikowany LDL indukuje katepsynę H w ludzkich monocytach: potencjalne znaczenie we wczesnej miażdżycy” . miażdżyca. zakrzep. Vasc. Biol . 23 (4): 661–7. doi : 10.1161/01.ATV.0000063614.21233.BF . PMID 12615673 .
•    Dodt J, Reichwein J (2004). „Ludzka katepsyna H: usunięcie specyficzności substratu przełączników miniłańcuchowych z aminopeptydazy na endopeptydazę”. Biol. chemia . 384 (9): 1327–32. doi : 10.1515/BC.2003.149 . PMID 14515996 . S2CID 23726105 .

Linki zewnętrzne

• MEROPS dotycząca peptydaz i ich inhibitorów: C01.040