Kinaza sfingozyny 1

SPHK1
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, SPHK, kinaza sfingozyny 1,
identyfikatory zewnętrzne SK1
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
Ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Kinaza sfingozyny 1 jest enzymem , który u ludzi jest kodowany przez gen SPHK1 .

Kinaza sfingozyny 1 fosforyluje sfingozynę do 1-fosforanu sfingozyny (S1P) SK1 jest normalnie białkiem cytozolowym , ale jest rekrutowany do błon bogatych w fosfatydan (PA), produkt fosfolipazy D (PLD)

Sfingozyno-1-fosforan (S1P) jest nowym przekaźnikiem lipidów pełniącym zarówno funkcje wewnątrzkomórkowe, jak i zewnątrzkomórkowe. Wewnątrzkomórkowo reguluje proliferację i przeżycie, a zewnątrzkomórkowo jest ligandem dla EDG1 . Różne bodźce zwiększają komórkowe poziomy S1P poprzez aktywację kinazy sfingozyny (SPHK), enzymu, który katalizuje fosforylację sfingozyny . Konkurencyjne inhibitory SPHK blokują tworzenie S1P i selektywnie hamują proliferację komórkową indukowaną przez różne czynniki, w tym płytkopochodny czynnik wzrostu i surowica.

Interakcje

Wykazano, że SPHK1 oddziałuje z TRAF2 .

Dalsza lektura

•   Tsukahara T, Mizuno H, Igarashi Y (marzec 2002). „[Różnorodność molekularna kinazy sfingozyny]”. Tanpakushitsu Kakusan Koso. Białko, kwas nukleinowy, enzym . 47 (4 Dodatek): 509–13. PMID 11915350 .
•   Sudo K, Chinen K, Nakamura Y (listopad 1994). „2058 wyrażonych znaczników sekwencji (EST) z biblioteki cDNA ludzkiego płuca płodowego” . Genomika . 24 (2): 276–9. doi : 10.1006/geno.1994.1616 . PMID 7698749 .
•   Maruyama K, Sugano S (styczeń 1994). „Oligo-capping: prosta metoda zastąpienia struktury czapeczki eukariotycznych mRNA oligorybonukleotydami”. gen . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 .
•   Hillier LD, Lennon G, Becker M, Bonaldo MF, Chiapelli B, Chissoe S, Dietrich N, DuBuque T, Favello A, Gish W, Hawkins M, Hultman M, Kucaba T, Lacy M, Le M, Le N, Mardis E , Moore B, Morris M, Parsons J, Prange C, Rifkin L, Rohlfing T, Schellenberg K, Bento Soares M, Tan F, Thierry-Meg J, Trevaskis E, Underwood K, Wohldman P, Waterston R, Wilson R, Marra M (wrzesień 1996). „Generowanie i analiza 280 000 znaczników sekwencji wyrażanych przez człowieka” . Badania genomu . 6 (9): 807–28. doi : 10.1101/gr.6.9.807 . PMID 8889549 .
•   Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (październik 1997). „Konstrukcja i charakterystyka biblioteki cDNA wzbogaconej o pełnej długości i wzbogaconej o koniec 5'”. gen . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 .
•   Liu H, Sugiura M, Nava VE, Edsall LC, Kono K, Poulton S, Milstien S, Kohama T, Spiegel S (czerwiec 2000). „Klonowanie molekularne i charakterystyka funkcjonalna nowej izoformy kinazy sfingozyny ssaków typu 2” . Journal of Biological Chemistry . 275 (26): 19513–20. doi : 10.1074/jbc.M002759200 . PMID 10751414 .
•    Nava VE, Lacana E, Poulton S, Liu H, Sugiura M, Kono K, Milstien S, Kohama T, Spiegel S (maj 2000). „Charakterystyka funkcjonalna ludzkiej kinazy sfingozyny-1” . Listy FEBS . 473 (1): 81–4. doi : 10.1016/S0014-5793(00)01510-6 . PMID 10802064 . S2CID 41144799 .
•   Melendez AJ, Carlos-Dias E, Gosink M, Allen JM, Takacs L (czerwiec 2000). „Ludzka kinaza sfingozyny: klonowanie molekularne, charakterystyka funkcjonalna i dystrybucja tkanek”. gen . 251 (1): 19–26. doi : 10.1016/S0378-1119(00)00205-5 . PMID 10863092 .
•    Pitson SM, D'andrea RJ, Vandeleur L, Moretti PA, Xia P, Gamble JR, Vadas MA, Wattenberg BW (wrzesień 2000). „Ludzka kinaza sfingozyny: oczyszczanie, klonowanie molekularne i charakterystyka enzymów natywnych i rekombinowanych” . Dziennik biochemiczny . 350 pkt 2 (2): 429–41. doi : 10.1042/0264-6021:3500429 . PMC 1221270 . PMID 10947957 .
•   Xia P, Wang L, Moretti PA, Albanese N, Chai F, Pitson SM, D'Andrea RJ, Gamble JR, Vadas MA (marzec 2002). „Kinaza sfingozyny oddziałuje z TRAF2 i analizuje sygnalizację czynnika martwicy nowotworu-alfa” . Journal of Biological Chemistry . 277 (10): 7996–8003. doi : 10.1074/jbc.M111423200 . PMID 11777919 .
•   Melendez AJ, Khaw AK (maj 2002). „Dychotomia sygnałów Ca2 + wyzwalanych przez różne szlaki fosfolipidowe w stymulacji antygenem ludzkich komórek tucznych” . Journal of Biological Chemistry . 277 (19): 17255–62. doi : 10.1074/jbc.M110944200 . PMID 11856736 .
•   Hayashi S, Okada T, Igarashi N, Fujita T, Jahangeer S, Nakamura S (wrzesień 2002). „Identyfikacja i charakterystyka RPK118, nowego białka wiążącego kinazę sfingozyny-1” . Journal of Biological Chemistry . 277 (36): 33319–24. doi : 10.1074/jbc.M201442200 . PMID 12077123 .
•   Lacaná E, Maceyka M, Milstien S, Spiegel S (wrzesień 2002). „Klonowanie i charakterystyka kinazy białkowej A kotwiczące białko (AKAP) związane z białkiem, które wchodzi w interakcje i reguluje aktywność kinazy sfingozyny 1” . Journal of Biological Chemistry . 277 (36): 32947–53. doi : 10.1074/jbc.M202841200 . PMID 12080051 .
•   Johnson KR, Becker KP, Facchinetti MM, Hannun YA, Obeid LM (wrzesień 2002). „Zależna od PKC aktywacja kinazy sfingozyny 1 i translokacja do błony komórkowej. Pozakomórkowe uwalnianie 1-fosforanu sfingozyny indukowane przez 12-mirystynian 13-octanu forbolu (PMA)” . Journal of Biological Chemistry . 277 (38): 35257–62. doi : 10.1074/jbc.M203033200 . PMID 12124383 .
•   Pitson SM, Moretti PA, Zebol JR, Zareie R, Derian CK, Darrow AL, Qi J, D'Andrea RJ, Bagley CJ, Vadas MA, Wattenberg BW (grudzień 2002). „Miejsce wiązania nukleotydów ludzkiej kinazy sfingozyny 1” . Journal of Biological Chemistry . 277 (51): 49545–53. doi : 10.1074/jbc.M206687200 . PMID 12393916 .
•   Nava VE, Hobson JP, Murthy S, Milstien S, Spiegel S (listopad 2002). „Kinaza sfingozyny typu 1 promuje zależne od estrogenu powstawanie nowotworów komórek MCF-7 raka piersi”. Eksperymentalne badania komórkowe . 281 (1): 115–27. doi : 10.1006/excr.2002.5658 . PMID 12441135 .
•   MacKinnon AC, Buckley A, Chilvers ER, Rossi AG, Haslett C, Sethi T (grudzień 2002). „Kinaza sfingozyny: punkt zbieżności w działaniu różnych czynników pobudzających neutrofile” . Journal of Immunology . 169 (11): 6394–400. doi : 10.4049/jimmunol.169.11.6394 . PMID 12444147 .

Linki zewnętrzne

• Paugh SW, Kapitonov D, Spiegel S (2007-11-08). „Kinaza sfingozyny 1” . Strony UCSD-Nature Molecule . Signaling Gateway: University of California San Diego (UCSD) i Nature Publishing Group. doi : 10.1038/mp.a002219.01 . Źródło 2008-09-15 .