Transportery ArsB i ArsAB

Identyfikatory
pomp wypływowych arsenitu i antymonitu
Symbol	ArsA
Pfam	PF02374
InterPro	IPR027541
MĄDRY	SM00382
TCDB	3.A.4
Nadrodzina OPM	124
Białko OPM	3sja
Dostępne struktury białek: Pfam   konstrukcje / ECOD   WPB RCSB WPB ; PDBe ; WPBj Suma WPB podsumowanie struktury WPB

Identyfikatory
białek błonowych pompy arsenu
Symbol	Ars B
Pfam	PF02040
InterPro	IPR000802
TCDB	2.A.45
Dostępne struktury białek: Pfam   konstrukcje / ECOD   WPB RCSB WPB ; PDBe ; WPBj Suma WPB podsumowanie struktury

Pompy wypływowe bakterii oporne na arsen (Ars) mogą składać się z dwóch białek, ArsB ( TC# 2.A.45.1.1 ; integralny składnik błony z dwunastoma kluczami transbłonowymi) i ArsA ( TC# 3.A.4.1.1 ; hydrolizującą ATP , transportującą podjednostkę energetyzującą, jak w systemie E. coli kodowanym chromosomalnie ) lub jednego białka (po prostu integralne białko błonowe ArsB kodowanego plazmidem systemu Staphylococcus ). Białka ArsA mają dwie domeny wiążące ATP i prawdopodobnie powstały w wyniku tandemowej duplikacji genów. Wszystkie białka ArsB posiadają dwanaście kluczy transbłonowych i mogły również powstać w wyniku tandemowego zdarzenia duplikacji genów. Strukturalnie pompy Ars przypominają pompy wypływowe typu ABC , ale nie ma znaczącego podobieństwa sekwencji między pompami Ars i ABC. Gdy obecny jest tylko ArsB, system działa poprzez mechanizm zależny od pmf iw konsekwencji należy do podklasy TC 2.A (tj. TC# 2.A.45 ). Kiedy obecny jest również ArsA, hydroliza ATP napędza wypływ iw konsekwencji układ należy do podklasy TC 3.A (tj. TC# 3.A.4 ). Dlatego ArsB pojawia się dwukrotnie w systemie TC (ArsB i ArsAB), ale ArsA pojawia się tylko raz. Pompy te aktywnie wydalają zarówno arsenin , jak i antymonit .

Homologia

Homologi ArsB występują u bakterii Gram-ujemnych i Gram-dodatnich oraz sinic . Homologi występują również u archeonów i eukarii. Czasami w jednym organizmie można znaleźć kilka paralogów. Wśród odległych homologów znalezionych u eukariotów są członkowie rodziny DASS ( TC# 2.A.47 ), w tym szczurzy nerkowy kotransporter Na ^{+ :siarczanowy} ( Q07782 ) i ludzki nerkowy kotransporter Na ⁺ :dikarboksylanowy ( gbU26209 ). Białka ArsB są zatem członkami nadrodziny (zwanej nadrodziną IT (transporter jonów) ). Jednak ArsB w wyjątkowy sposób zyskał zdolność do działania w połączeniu z ArsA w celu łączenia hydrolizy ATP z wypływem anionów. ArsAB należy do nadrodziny ArsA ATPazy.

Wyjątkowym przedstawicielem rodziny ArsB jest silikonowa ( krzemianowa ) pompa wypływowa z ryżu, Lsi2 ( TC# 2.A.45.2.4 ). Systemy wychwytu krzemu, Lsi1 ( TC# 1.A.8.12.2 ) i Lsi2 są wyrażane w korzeniach, na błonach plazmatycznych komórek zarówno w egzodermie , jak iw endodermie . W przeciwieństwie do Lsi1, który jest zlokalizowany po stronie dystalnej, Lsi2 jest zlokalizowany po proksymalnej stronie tych samych komórek. Tak więc komórki te mają transporter napływowy po jednej stronie i transporter wypływowy po drugiej stronie komórki, aby umożliwić efektywny transkomórkowy transport substancji odżywczej.

Białka ArsA są homologiczne do białek azotazy żelaza (NifH) 2 bakterii i reduktazy protochlorofilidu żelaza siarki białek wiążących ATP sinic, alg i roślin.

Mechanizm

Homologi ArsA znajdują się u bakterii, archeonów i eukariotów (zarówno zwierząt, jak i roślin), ale w bazach danych jest ich znacznie mniej niż białek ArsB, co sugeruje, że wiele homologów ArsB działa poprzez mechanizm zależny od pmf, prawdopodobnie arsenin:H ⁺ mechanizm antyportowy.

W transporterze ArsAB E. coli zarówno ArsA, jak i ArsB rozpoznają i wiążą swoje substraty anionowe. Zaproponowano model, w którym ArsA zmienia się między dwiema praktycznie wykluczającymi się konformacjami. W jednym (ArsA ¹ ) miejsce A1 jest zamknięte, ale miejsce A2 jest otwarte, ale w drugim (ArsA ² ) jest odwrotnie. Antymonit [Sb(III)] sekwestruje ArsA w konformacji ArsA ¹ , która katalizuje hydrolizę ATP w A2 w celu kierowania ArsA pomiędzy konformacjami, które mają wysokie (ArsA związane z nukleotydami) i niskie (ArsA wolne od nukleotydów) powinowactwo do antymonitu. Proponuje się, aby ArsA wykorzystał ten proces do sekwestracji Sb (III) i wyrzucenia go do kanału ArsB.

W przypadku ArsAB na styku tych dwóch połówek znajdują się dwie domeny wiążące nukleotydy i domena wiążąca metaloid. Wykazano, że Cys-113 i Cys-422 tworzą miejsce wiązania metaloidu o wysokim powinowactwie. Struktura krystaliczna ArsA przedstawia dwa inne związane atomy metaloidu, jeden związany z Cys-172 i His-453, a drugi z His-148 i Ser-420. W ArsA jest tylko jedno miejsce wiązania metaloidu o wysokim powinowactwie. Cys-172 kontroluje powinowactwo tego miejsca do metaloidu, a tym samym skuteczność metaloaktywacji pompy wypływowej ArsAB.

Reakcja transportu

Ogólna reakcja katalizowana przez ArsB (prawdopodobnie przez uniport) to:

Arsenit lub antymonit (wchodzi) → Arsenit lub antymonit (schodzi).

Ogólna reakcja katalizowana przez ArsB-ArsA to:

Arsenit lub antymonit (wchodzi) + ATP ⇌ Arsenit lub antymonit (schodzi) + ADP + P _i .

Zobacz też

• Toksyczność arsenu
• arsenit
• antymonit
• Transporter jonów
• Nadrodzina transporterów jonów
• Rodzina ARC3
• Wypływ arsenitu-antymonitu
• ATPaza transportująca arsenit
• Rodzina nośników substancji rozpuszczonych
• Transport aktywny
• Transporter kasetowy wiążący ATP
• Baza danych klasyfikacji transporterów

Dalsza lektura

•    Baker-Austin C, Dopson M, Wexler M, Sawers RG, Stemmler A, Rosen BP, Bond PL (maj 2007). „Ekstremalna odporność na arsen przez kwasofilnego archeona„ Ferroplasma acidarmanus ”Fer1”. Ekstremofile: życie w ekstremalnych warunkach . 11 (3): 425–34. doi : 10.1007/s00792-006-0052-z . PMID 17268768 . S2CID 12982793 .
•    Bellono NW, Escobar IE, Lefkovith AJ, Marks MS, Oancea E (grudzień 2014). „Wewnątrzkomórkowy kanał anionowy krytyczny dla pigmentacji” . eŻycie . 3 : e04543. doi : 10.7554/eLife.04543 . PMC 4270065 . PMID 25513726 .
•   Bruhn DF, Li J, Silver S, Roberto F, Rosen BP (czerwiec 1996). „Operon oporności na arsen plazmidu IncN R46”. Listy mikrobiologiczne FEMS . 139 (2–3): 149–53. doi : 10.1016/0378-1097(96)00134-6 . PMID 8674982 .
•   Kuroda M, Dey S, Sanders OI, Rosen BP (styczeń 1997). „Alternatywne sprzężenie energetyczne ArsB, podjednostki błonowej ATPazy przenoszącej anion Ars” . Journal of Biological Chemistry . 272 (1): 326–31. doi : 10.1074/jbc.272.1.326 . PMID 8995265 .
•    Srebro S, Ji G, Bröer S, Dey S, Dou D, Rosen BP (maj 1993). „Enzym sierocy lub patriarcha nowego plemienia: oporność na arsen ATPaza plazmidów bakteryjnych” . Mikrobiologia Molekularna . 8 (4): 637–42. doi : 10.1111/j.1365-2958.1993.tb01607.x . PMID 8332056 . S2CID 23628647 .