WE 4.1.1.102
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dekarboksylazy fenakrylanu | |||||||||
| nr WE | 4.1.1.102 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dekarboksylaza fenakrylanu ( EC 4.1.1.102 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- 4-kumaran 4-winylofenol + 2 CO2
W związku z tym enzym ten ma jeden substrat , 4-kumaran i dwa produkty , 4-winylofenol i dwutlenek węgla .
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności karboksyliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to karboksy-liaza 3-fenyloprop-2-enonianu . Inne powszechnie używane nazwy to dekarboksylaza kwasu ferulowego i dekarboksylaza kwasu fenolowego . Wykorzystuje prenylowany kofaktor flawinowy .
- Mukai N, Masaki K, Fujii T, Kawamukai M, Iefuji H (2010). „PAD1 i FDC1 są niezbędne do dekarboksylacji kwasów fenyloakrylowych w Saccharomyces cerevisiae”. J. Biosci. Bioeng . 171 (5): 564-9. doi : 10.1016/j.jbiosc.2009.11.011 . PMID 20471595 .
- Peng M, Mittmann E, Wenger L, Hubbuch J, Engqvist M, Niemeyer C, Rabe K (2019). „Wydrukowane w 3D reaktory przepływowe dekarboksylazy fenakrylanu do chemoenzymatycznej syntezy 4-hydroksystilbenu” . Chemia - Dziennik Europejski . 25 (70): 15998–16001. doi : 10.1002/chem.201904206 . PMC 6972603 . PMID 31618489 .
Kategorie: