archeosortaza

Archaeosortaza jest białkiem występującym w błonach komórkowych niektórych archeonów . Archaeosortazy rozpoznają i usuwają sygnały sortowania białek na końcach karboksylowych o długości około 25 aminokwasów z wydzielanych białek. Genom , który koduje jedną archeosortazę, może kodować ponad pięćdziesiąt białek docelowych . Najlepiej scharakteryzowanym celem archeosortazy jest glikoproteina warstwy S Haloferax volcanii , szeroko zmodyfikowane białko z O-glikozylacjami , N-połączone glikozylacje i duża modyfikacja lipidów pochodzących z prenylu w kierunku C-końca. Nokaut genu archeosortazy A (artA), czyli permutacja motywu Pro-Gly-Phe (PGF) do Pro-Phe-Gly w glikoproteinie warstwy S, blokuje przyłączanie się cząsteczki lipidowej oraz blokuje usuwanie PGF -CTERM domena sortująca białka. Tak więc archeosortaza wydaje się być transpeptydazą , podobnie jak sortaza , a nie prostą proteazą .

Archaeosortazy są spokrewnione z egzosortazami , ich niescharakteryzowanymi odpowiednikami u bakterii Gram-ujemnych . Nazwy obu rodzin białek odzwierciedlają role analogiczne do sortaz u bakterii Gram-dodatnich , z którymi nie mają homologii sekwencji . Sekwencje archeosortaz i egzosortaz składają się głównie z hydrofobowych helis transbłonowych, których brakuje sortazom. Archaeosortazy dzielą się na wiele odrębnych podtypów, z których każdy odpowiada za rozpoznawanie sygnałów sortujących z innym motywem sygnaturowym. Archaeosortaza A (ArtA) rozpoznaje sygnał PGF-CTERM, ArtB rozpoznaje VPXXXP-CTERM, AtrC rozpoznaje PEF-CTERM i tak dalej; jeden genom archeologiczny może kodować dwa różne systemy archeosortazy.

Reszty niezmienne wspólne dla wszystkich archeosortaz i egzosortaz obejmują Cys i Arg . Zastąpienie któregokolwiek z nich niszczy aktywność katalityczną, co sugeruje zbieżną ewolucję miejsca aktywnego z sortazami.

W modelowym gatunku archeonów Haloferax volcanii , archeosortaza A należy do dość dużego zbioru zidentyfikowanych proteaz związanych z błoną, ale najwyraźniej także do mniejszego zestawu proteaz rozszczepiających błonę , wraz z romboidalną proteazą RhoII, w przeciwieństwie do sortaz bakteryjnych.