reduktaza arsenianowa (azuryna)
| reduktaza arsenianowa (azuryna) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 1.20.9.1 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Reduktaza arsenianowa (azuryna) ( EC 1.20.9.1 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- arsenin + H 2 O + 2 azurynowy wół arsenian + 2 azurynowy czerwony + 2 H +
Trzema substratami tego enzymu są arsenin , woda i utleniona azuryna , podczas gdy jego trzema produktami są arsenian , zredukowana azuryna i jon wodoru .
Klasyfikacja
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na fosfor lub arsen u dawcy z białkiem miedzi jako akceptorem.
Nomenklatura
Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to arsenin: oksydoreduktaza azuryny . Enzym ten jest również nazywany oksydazą arseninową .
Struktura i funkcja
Enzym zawiera centrum molibdopteryny obejmujące dwa kofaktory dinukleotydu guanozyny molibdopteryny związane z molibdenem , klaster [3Fe-4S] i klaster [2Fe-2S] typu Rieske . Wykorzystuje również cytochrom typu c lub O2 jako
akceptory .
- Anderson GL, Williams J, Hille R (1992). „Oczyszczanie i charakterystyka oksydazy arseninowej z Alcaligenes faecalis, hydroksylazy zawierającej molibden”. J. Biol. chemia . 267 (33): 23674–82. PMID 1331097 .
- Ellis PJ, Conrads T, Hille R, Kuhn P (2001). „Struktura krystaliczna oksydazy arseninowej 100 kDa z Alcaligenes faecalis w dwóch postaciach krystalicznych przy 1,64 A i 2,03 A” . Struktura . 9 (2): 125–32. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00566-4 . PMID 11250197 .
