Transaminaza (S)-3-amino-2-metylopropionianu
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| transaminazy (S)-3-amino-2-metylopropionianu | |||||||||
| nr WE | 2.6.1.22 | ||||||||
| nr CAS | 9031-95-2 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii transaminaza (S)-3-amino-2-metylopropionianu ( EC 2.6.1.22 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- (S) -3-amino-2-metylopropanian + 2-oksoglutaran 2-metylo-3-oksopropionian + L-glutaminian
Zatem dwoma substratami tego enzymu są (S)-3-amino-2-metylopropanian i 2-oksoglutaran , podczas gdy jego dwoma produktami są 2-metylo-3-oksopropanian i L-glutaminian .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to aminotransferaza (S) -3-amino-2-metylopropanianu:2-oksoglutaranu . Inne powszechnie używane nazwy to transaminaza L-3-aminoizomaślanu , transaminaza beta-aminomasłowa , aminotransferaza L-3-aminoizomaślanowa i transaminaza alfa-ketoglutaranowa beta-aminoizomaślanu . Enzym ten bierze udział w degradacji waliny, leucyny i izoleucyny .
- Kakimoto Y, Kanazawa A, Taniguchi K, Sano I (1968). „Transaminaza beta-aminoizomaślan-alfa-ketoglutaran w odniesieniu do kwasicy beta-aminoizomasłowej”. Biochim. Biofiza. Akta . 156 (2): 374–80. doi : 10.1016/0304-4165(68)90267-5 . PMID 5641913 .
- Tamaki N, Sakata SF, Matsuda K (2000). „Oczyszczanie, właściwości i sekwencjonowanie aminotransferaz aminoizomaślanowych z wątroby szczura”. Metody Enzymol . Metody w enzymologii. 324 : 376–89. doi : 10.1016/S0076-6879(00)24247-X . ISBN 978-0-12-182225-5 . PMID 10989446 .
