2'-dioksygenaza tryptofanu
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 2'-dioksygenazy tryptofanu | |||||||||
| nr WE | 1.13.99.3 | ||||||||
| nr CAS | 64295-81-4 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii 2'-dioksygenaza tryptofanu ( EC 1.13.99.3 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
2 + H +
(indol-3-ilo) aldehyd glikolowy + CO
2 + NH
+ 4
Zatem trzema substratami tego enzymu są L-tryptofan , O2
( i H+, podczas gdy jego trzema CO2
produktami są aldehyd indol-3-ilo)glikolowy, i NH
+ 4 .
Klasyfikacja
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na pojedynczych donorów z O 2 jako utleniaczem i wbudowaniem dwóch atomów tlenu do substratu (oksygenazy). Włączony tlen nie musi pochodzić z różnych O.
Nomenklatura
Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-tryptofan:tlen 2'-oksydoreduktaza (rozszczepienie łańcucha bocznego) . Inne powszechnie używane nazwy to alfa-hydroksylaza indolo-3-alkanowa , alfa, beta-oksydaza łańcucha bocznego tryptofanu , oksydaza II łańcucha bocznego tryptofanu , oksydaza łańcucha bocznego tryptofanu , TSO , alfa-hydroksylaza indolilo-3-alkanu , strona tryptofanu oksydaza łańcuchowa typu I , TSO I , TSO II i oksydaza bocznego łańcucha tryptofanu .
Rola biologiczna
Enzym ten bierze udział w metabolizmie tryptofanu . Zatrudnia jednego kofaktora , hemu .
- Roberts J, Rosenfeld HJ (1977). „Izolacja, krystalizacja i właściwości alfa-hydroksylazy indolilo-3-alkanowej. Nowy enzym metabolizujący tryptofan”. J. Biol. chemia . 252 (8): 2640-7. PMID 15994 .
- Takai K, Ushiro H, Noda Y, Narumiya S, Tokuyama T (1977). „Krystaliczna hemoproteina z Pseudomonas, która katalizuje utlenianie łańcucha bocznego tryptofanu i innych pochodnych indolu”. J. Biol. chemia . 252 (8): 2648–56. PMID 15995 .
