2-monooksygenaza tryptofanu
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 2-monooksygenazy tryptofanu | |||||||||
| nr WE | 1.13.12.3 | ||||||||
| nr CAS | 37256-65-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii 2-monooksygenaza tryptofanu ( EC 1.13.12.3 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- L-tryptofan + O 2 (indol-3-ilo) acetamid + CO 2 + H 2 O
Zatem dwoma substratami tego enzymu są L-tryptofan i O2 , , a jego trzema produktami są (indol- H2O 3 - ilo)acetamid CO2 . i
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na pojedynczych donorów z O 2 jako utleniaczem i wbudowaniem dwóch atomów tlenu do substratu (oksygenazy). Włączony tlen nie musi pochodzić z O z włączeniem jednego atomu tlenu (wewnętrzne monooksygenazy lub wewnętrzne oksydazy o mieszanej funkcji). Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-tryptofan:oksydoreduktaza tlenowa (dekarboksylująca) . Enzym ten bierze udział w metabolizmie tryptofanu .
- Kosuge T , Heskett MG, Wilson EE (1966). „Mikrobiologiczna synteza i degradacja kwasu indolo-3-octowego. I. Konwersja L-tryptofanu do indolo-3-acetamidu przez układ enzymatyczny z Pseudomonas savastanoi”. J. Biol. chemia . 241 (16): 3738–44. PMID 5916389 .
- Kuo, TT; Kosuge T (1969). „Czynniki wpływające na produkcję i dalszy metabolizm kwasu indolo-3-octowego przez Pseudomonas savastanoi ” . J. Gen. Appl. Mikrobiol . 15 : 51–63. doi : 10.2323/jgam.15.51 .
