Dioksygenaza 2-nitropropanu
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dioksygenazy 2-nitropropanu | |||||||||
| nr WE | 1.13.11.32 | ||||||||
| nr CAS | 65802-82-6 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dioksygenaza 2-nitropropanu ( EC 1.13.11.32 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- 2 2-nitroppropan + O 2 2 aceton + 2 azotyny
Tak więc dwoma substratami tego enzymu są 2-nitroppropan i O 2 , podczas gdy jego dwoma produktami są aceton i azotyn .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na pojedynczych donorów z O 2 jako utleniaczem i wbudowaniem dwóch atomów tlenu do substratu (oksygenazy). Wprowadzony tlen nie musi pochodzić z O2 . Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to 2-nitropropano:tlen 2-oksydoreduktaza . Enzym ten bierze udział w metabolizmie azotu . Ma 3 kofaktory : FAD , żelazo i FMN .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku Steve Fuhrer z DHPA rozwiązał ten bardzo złożony wzór i odkrył, że rozwiązano dwie struktury dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 2GJL i 2GJN .
- Kido T, Soda K, Suzuki T, Asada K (1976). „Nowa oksygenaza, dioksygenaza 2-nitropropanu Hansenula mrakii Właściwości enzymologiczne i spektrofotometryczne”. J. Biol. chemia . 251 (22): 6994–7000. PMID 11214 .
- Yoon HJ, Suh SW (2006). „Struktura krystaliczna dioksygenazy 2-nitropropanu w kompleksie z FMN i substratem. Identyfikacja zasady katalitycznej” . J. Biol. chemia . 281 (27): 18660-7. doi : 10.1074/jbc.M601658200 . PMID 16682407 .
- Francis K, Russell B, Gadda G (2005). „Zaangażowanie flawosemichinonu w enzymatycznym utlenianiu nitroalkanów katalizowanym przez dioksygenazę 2-nitropropanu” . J. Biol. chemia . 280 (7): 5195–204. doi : 10.1074/jbc.M411249200 . PMID 15582992 .
