Transaminaza acetylornityny
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| transaminazy acetylornityny | |||||||||
| nr WE | 2.6.1.11 | ||||||||
| nr CAS | 9030-40-4 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii transaminaza acetylornityny ( EC 2.6.1.11 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- N 2- acetylo-L-ornityna + 2-oksoglutaran N-acetylo-L-glutaminian 5-semialdehyd + L-glutaminian
Zatem dwoma substratami tego enzymu są N2-acetylo-L-ornityna i 2-oksoglutaran , podczas gdy jego dwoma produktami są N-acetylo-L-glutaminian 5-semialdehyd i L-glutaminian .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to N2-acetylo-L-ornityna:2-oksoglutaran 5-aminotransferazy . Inne powszechnie używane nazwy to delta-transaminaza acetylornityny , ACOAT , 5-aminotransferaza acetylornityny , aminotransferaza acetylornityny , aminotransferaza N -acetylornityny , delta-transaminaza N-acetylornityny , 5-transaminaza N2-acetylornityny , N2-acetylo-L-ornityna:2 aminotransferaza -oksoglutaranowa , aminotransferaza sukcynylornityny i 5-aminotransferaza 2-N-acetylo-L-ornityny:2-oksoglutaranu . Enzym ten bierze udział w cyklu mocznikowym i metabolizmie grup aminowych . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 6 struktur dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 1VEF , 1WKG , 1WKH , 2E54 , 2EH6 i 2ORD .
- ALBRECHT AM, VOGEL HJ (1964). „Delta-transaminaza acetylornityny. Zachowanie częściowego oczyszczania i represji” . J. Biol. chemia . 239 : 1872–6. doi : 10.1016/S0021-9258(18)91275-5 . PMID 14213368 .
- Vogel HJ (1953). „Ścieżka syntezy ornityny w Escherichia Coli” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 39 (7): 578–83. Bibcode : 1953PNAS...39..578V . doi : 10.1073/pnas.39.7.578 . PMC 1063827 . PMID 16589307 .
- Voellmy R, Leisinger T (1975). „Podwójna rola 5-aminotransferazy N-2-acetylornityny z Pseudomonas aeruginosa w biosyntezie argininy i katabolizmie argininy” . J. Bacteriol . 122 (3): 799–809. doi : 10.1128/JB.122.3.799-809.1975 . PMC 246128 . PMID 238949 .
