Transaminaza adenozylometionino-8-amino-7-oksononanianowa
| transaminaza adenozylometionino-8-amino-7-oksononianowa | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 2.6.1.62 | ||||||||
| nr CAS | 37259-71-5 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii transaminaza adenozylometionino -8-amino-7-oksononianowa ( EC 2.6.1.62 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- S-adenozylo-L-metionina + 8-amino-7-oksononanian S-adenozylo-4-metylotio-2-oksobutanian + 7,8-diaminononanian
Zatem dwoma substratami tego enzymu są S-adenozylo-L-metionina i 8-amino-7-oksononanian, podczas gdy jego dwoma produktami są S-adenozylo-4-metylotio-2-oksobutanian i 7,8-diaminononanian.
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to S-adenozylo-L-metionina: aminotransferaza 8-amino-7-oksononanianowa . Inne powszechnie używane nazwy to transaminaza 7,8-diaminonanianowa , transaminaza 7,8-diaminononanianowa , transaminaza DAPA , aminotransferaza kwasu 7,8-diaminopelargonowego , aminotransferaza DAPA , kwas 7-keto-8-aminopelargonowy , syntaza diaminopelargonianu i 7-keto Aminotransferaza kwasu -8-aminopelargonowego . Enzym ten uczestniczy w metabolizmie biotyny . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 11 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1DTY , 1MGV , 1MLY , 1MLZ , 1QJ3 , 1QJ5 , 1S06 , 1S07 , 1S08 , 1S09 i 1S0A .
- Izumi Y, Sato K, Tani Y, Ogata K (1973). „Oczyszczanie aminotransferazy kwasu 7-keto-8-aminopelargonowego-7,8-diaminopelargonowego, enzymu biorącego udział w syntezie biotyny, z Brevibacterium divaricatum” . Rolnictwo. Biol. chemia . 37 (11): 2683–2684. doi : 10.1271/bbb1961.37.2683 .
- Izumi Y, Sato K, Tani Y, Ogata K (1975). „Aminotransferaza kwasu 7,8-diaminopelargonowego, enzym biorący udział w syntezie biotyny przez mikroorganizmy” . Rolnictwo. Biol. chemia . 39 : 175–181. doi : 10.1271/bbb1961.39.175 .
- Stoner GL, Eisenberg MA (1973). „Oczyszczanie i właściwości aminotransferazy kwasu 7,8-diaminopelargonowego. Enzym szlaku biosyntezy biotyny”. J. Biol. chemia . 250 : 4029–4036.
