Transaminaza aminokwasów aromatycznych
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| transaminaz aromatycznych aminokwasów | |||||||||
| nr WE | 2.6.1.57 | ||||||||
| nr CAS | 37332-38-0 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii transaminaza aminokwasów aromatycznych ( EC 2.6.1.57 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- aminokwas aromatyczny + 2-oksoglutaran aromatyczny kwas okso + L-glutaminian ⇌ {\
Zatem dwoma substratami tego enzymu są aminokwas aromatyczny i 2-oksoglutaran , podczas gdy jego dwoma produktami są oksokwas aromatyczny i L-glutaminian .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to aminokwas aromatyczny: aminotransferaza 2-oksoglutaranowa . Inne powszechnie używane nazwy to aromatyczna aminotransferaza aminokwasowa , aromatyczna aminotransferaza i ArAT . Enzym ten bierze udział w 6 szlakach metabolicznych : metabolizm metioniny , metabolizm tyrozyny , metabolizm fenyloalaniny , biosynteza fenyloalaniny, tyrozyny i tryptofanu , biosynteza nowobiocyny i biosynteza alkaloidów i. Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 r. Wydano 13 struktur dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 1AY4 , 1AY5 , 1AY8 , 2AY1 , 2AY2 , 2AY3 , 2AY4 , 2AY5 , 2AY6 , 2AY7 , 2AY8 , 2AY9 i 3TAT .
- Mavrides C, Orr W (1975). „Wielospecyficzne aminotransferazy asparaginianu i aminokwasów aromatycznych w Escherichia coli”. J. Biol. chemia . 250 (11): 4128–33. PMID 236311 .
