Asparagina — transaminaza kwasowa
Identyfikatory | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
transaminazy asparagino-okso-kwasowej | |||||||||
nr WE | 2.6.1.14 | ||||||||
nr CAS | 9030-43-7 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
W enzymologii transaminaza okso-asparaginowa ( EC 2.6.1.14 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- L-asparagina + 2-oksokwas 2-oksobursztynianian + aminokwas
Zatem dwoma substratami tego enzymu są L-asparagina i 2-oksokwas , podczas gdy jego dwoma produktami są 2-oksobursztynian i aminokwas .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-asparagina: aminotransferaza 2-okso-kwasowa . Enzym ten jest również nazywany aminotransferazą asparaginowo-ketokwasową . Enzym ten bierze udział w metabolizmie alaniny i asparaginianu oraz biosyntezie tetracyklin. Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
- MEISTER A, FRASER PE (1954). „Enzymatyczne tworzenie L-asparaginy przez transaminację”. J. Biol. chemia . 210 (1): 37–43. PMID 13201567 .