Dehydrogenaza sacharopiny (NAD+, tworząca L-glutaminian)
| dehydrogenaza sacharopiny (NAD+, tworząca L-glutaminian) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 1.5.1.9 | ||||||||
| nr CAS | 37256-26-1 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dehydrogenaza sacharopiny (NAD+, tworząca L-glutaminian) ( EC 1.5.1.9 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- N 6 - (L-1,3-dikarboksypropylo) -L-lizyna + NAD + + H. 2 O L-glutaminian + 2-aminoadypinian 6-semialdehyd + NADH + H +
Trzema substratami tego enzymu są N6-(L-1,3-dikarboksypropylo)-L-lizyna, NAD + i H 2 O , podczas gdy jego 4 produkty to L-glutaminian , 2-aminoadypinian 6-semialdehyd , NADH i H + .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na grupę donorów CH-NH z NAD+ lub NADP+ jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to N6-(L-1,3-dikarboksypropylo)-L-lizyna: oksydoreduktaza NAD+ (tworząca L-glutaminian) . Inne powszechnie używane nazwy to ( dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy, tworzący glutaminian) , dehydrogenaza sacharopinowa , oksydoreduktaza NAD+ (L-2-aminoadypinowo-delta-semialdehyd i tworzący glutaminian) , syntaza semialdehydu aminoadypinowego , dehydrogenaza sacharopinowa (NAD+, tworząca L-glutaminian) , 6-N-(L-1,3-dikarboksypropylo)-L-lizyna: oksydoreduktaza NAD+ i (tworząca L-glutaminian) . Enzym ten bierze udział w degradacji lizyny .
- Hutzler J, Dancis J (1968). „Konwersja lizyny do sacharopiny przez tkanki ludzkie”. Biochim. Biofiza. Akta . 158 (1): 62-9. doi : 10.1016/0304-4165(68)90072-x . PMID 4385118 .
- Markovitz PJ, Chuang DT, Cox RP (1984). „Rodzinne hiperlysinemie. Oczyszczanie i charakterystyka dwufunkcyjnej syntazy semialdehydu aminoadypinowego z reduktazą lizyny-ketoglutaranu i aktywnością dehydrogenazy sacharopiny”. J. Biol. chemia . 259 (19): 11643-6. PMID 6434529 .
