Dehydrogenaza sacharopiny (NADP+, tworząca L-glutaminian)
dehydrogenaza sacharopiny (NADP+, tworząca L-glutaminian) | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identyfikatory | |||||||||
nr WE | 1.5.1.10 | ||||||||
nr CAS | 9033-55-0 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
W enzymologii dehydrogenaza sacharopiny (NADP+, tworząca L-glutaminian) ( EC 1.5.1.10 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- N 6 - (L-1,3-dikarboksypropylo) -L-lizyna + NADP + + H. 2 O L-glutaminian + L-2-aminoadypinian 6-semialdehyd + NADPH + H +
Trzema substratami tego enzymu są N6-(L-1,3-dikarboksypropylo)-L-lizyna, NADP + i H 2 O , podczas gdy jego 4 produkty to L-glutaminian , L-2-aminoadypinian 6-semialdehyd , NADPH i H + .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na grupę donorów CH-NH z NAD+ lub NADP+ jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to N6-(L-1,3-dikarboksypropylo)-L-lizyna:NADP+ oksydoreduktaza (tworząca L-glutaminian) . Inne powszechnie stosowane nazwy to sacharopiny (fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego, tworzący glutaminian) , reduktaza aminoadypinowa semialdehydu-glutaminianu , reduktaza semialdehydu-glutaminianu aminoadypinianu , reduktaza semialdehydu-glutaminianu aminoadypinowego , epsilon-N-(L-glutarylo-2)-L-lizyna:NAD+(P) oksydoreduktaza , (tworząca L-2-aminoadypinian-semialdehyd) , reduktaza sacharopiny , 6-N-(L-1 ,3-dikarboksypropylo)-L-lizyna: oksydoreduktaza NADP+ i (tworzący L-glutaminian) . Enzym ten uczestniczy w biosyntezie i degradacji lizyny .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 3 struktury dla tej klasy enzymów z kodami dostępu PDB 1E5L , 1E5Q i 2AXQ .
- Jones EE, Broquist HP (1966). „Sacharopina, związek pośredni szlaku kwasu aminoadypinowego biosyntezy lizyny. 3. Reduktaza semialdehydu-glutaminianu aminoadypinowego”. J. Biol. chemia . 241 (14): 3430–4. PMID 4380448 .