Dekarboksylaza kwasu karboksylowego transportująca sód

Rodzina dekarboksylaz kwasu karboksylowego (NaT-DC) transportująca Na ⁺ ( TC# 3.B.1 ) jest rodziną porterów należących do nadrodziny CPA . Członkowie tej rodziny zostali scharakteryzowani zarówno u bakterii Gram-dodatnich , jak i Gram-ujemnych . Reprezentatywną listę białek należących do rodziny NaT-DC można znaleźć w Transporter Classification Database .

Funkcjonować

Portery z rodziny NaT-DC katalizują dekarboksylację substratu kwasu karboksylowego i wykorzystują uwolnioną energię do napędzania ekstruzji jednego lub dwóch jonów sodu (Na ⁺ ) z cytoplazmy komórki. Systemy te zostały scharakteryzowane tylko z bakterii.

Uogólniona reakcja dla rodziny NaT-DC to:

R - CO
⁻₂ (wejście) + H ⁺ (wyjście) i 1 lub 2 Na ⁺ (wejście) ←→ RH + CO2 ₍ wejście) i 1 lub 2 Na ⁺ (wyjście).

Różne enzymy katalizują dekarboksylację (1) szczawiooctanu , (2) metylomalonylo-CoA , (3) glutakonylo-CoA i (4) malonianu . Dekarboksylazy szczawiooctanu (EC 4.1.1.3; TC# 3.B.1.1.1 ), dekarboksylazy metylomalonylo-CoA (EC 4.1.1.4; TC# 3.B.1.1.2 ) i dekarboksylazy malonianowe ( TC# 3.B.1.1 .4 ) są homologiczne .

Kompozycja

Dekarboksylaza glutakonylo-CoA (EC 4.1.1.70; TC# 3.B.1.1.3 ) składa się z czterech podjednostek: α (GcdA, 587 reszt aminoacylowych (aas); podjednostka katalityczna), β (GcdB, 375 aas; 9 TMSs) ;podjednostka transportera Na ⁺ ), γ (GcdC, 145 aas; podjednostka nośnika biotyny) i δ (GcdD, 107 aas; 1 TMS; białko kotwiczące GcdA). Podjednostką katalityczną wszystkich czterech porterów enzymów są enzymy wielopodjednostkowe zawierające biotynę . Podjednostki α-δ tych enzymów są homologiczne do białek kodowanych w genomach archeonów, takich jak Pyrococcus abyssi ( Cohen i in ., 2003 ). W konsekwencji członkowie rodziny NaT-DC mogą być obecni zarówno w archeonach , jak i bakteriach .

Podjednostki α dekarboksylazy szczawiooctanu i metylomalonylo-CoA są homologiczne do wielu enzymów zawierających biotynę, w tym (1) karboksylazy pirogronianowe, (2) syntazy homocytrynianu, (3) karboksylowe białka nośnikowe biotyny, (4) syntazy jabłczanu izopropylu i ( 5 ) karboksylaza acylo-CoA. Podjednostka α dekarboksylazy glutakonianowej jest homologiczna do karboksylazy propionylo-CoA . Struktura krystaliczna karboksylotransferazy przy rozdzielczości 1,7 Å przedstawia dimer beczek TIM z aktywnym jonem metalu, zidentyfikowanym spektroskopowo jako Zn ²⁺ .

Struktura

Struktura krystaliczna o wysokiej rozdzielczości podjednostki α dekarboksylazy glutakonylo-CoA (Gcdα) Acidaminococcus fermentans ( TC# 3.B.1.1.3 ) została rozwiązana (). Miejsce aktywne enzymu dimerycznego leży na granicy faz między dwoma monomerami. Domena N-końcowa wiąże glutakonylo-CoA, a domena C-końcowa wiąże ugrupowanie biotynylolizyny. Enzym przenosi CO2 _z glutakonylo-CoA do białka nośnikowego biotyny (podjednostki γ), które jest następnie dekarboksylowane przez miejsce dekarboksylacji karboksybiotyny w obrębie Na ⁺ pompująca podjednostka beta (Gcdβ). Proponowana struktura holoenzymu ustawia wypełniony wodą centralny kanał dimeru Gcdα współosiowo z kanałem jonowym w Gcdβ. Kanał centralny jest blokowany przez argininy, które mogą umożliwiać przejście Na ⁺ przez ruch konformacyjny lub wejście przez dwa kanały boczne.

Podjednostki β posiadają 9 transbłonowych kluczy α-helikalnych (TMS). Białko może dwukrotnie zanurzyć się w błonie między TMS III i IV. Najbardziej konserwatywnymi regionami są segmenty IIIa, pierwsza pętla błony po TMS III i TMS VIII. Konserwatywne reszty w nich, D203 (IIIa), Y229 (IV) i N373, G377, S382 i R389 (VIII), dostarczają miejsc wiązania Na ⁺ i szlaku translokacji. D203 i S382 mogą zapewniać dwa miejsca wiązania dla dwóch jonów Na ⁺ . D203 jest absolutnie niezbędny do funkcjonowania i może dostarczać podstawowego śródbłonkowego Na ⁺ -miejsce wiązania. Podjednostki beta tych transporterów wykazują wystarczające podobieństwo sekwencji do antyporterów Na ⁺ :H ⁺ z rodziny CPA2 ( TC #2.A.37 ) do ustalenia homologii (K. Studley i MH Saier, Jr., wyniki niepublikowane).

Zobacz też

Dalsza lektura

Balsera M, Buey RM, Li XD (marzec 2011). „Czwartorzędowa struktura kompleksu błonowego dekarboksylazy szczawiooctanu i mechanistyczne związki z karboksylazami pirogronianowymi” . Journal of Biological Chemistry . 286 (11): 9457–67. doi : 10.1074/jbc.M110.197442 . PMC 3058996 . PMID 21209096 .
Buckel W (maj 2001). „Dekarboksylazy przenoszące jony sodu” . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetyka . 1505 (1): 15–27. doi : 10.1016/s0005-2728(00)00273-5 . PMID 11248185 .
Cohen GN, Barbe V, Flament D, Galperin M, Heilig R, Lecompte O, Poch O, Prieur D, Quérellou J, Ripp R, Thierry JC, Van der Oost J, Weissenbach J, Zivanovic Y, Forterre P (marzec 2003) . „Zintegrowana analiza genomu hipertermofilnego archeona Pyrococcus abyssi” . Mikrobiologia Molekularna . 47 (6): 1495–512. doi : 10.1046/j.1365-2958.2003.03381.x . PMID 12622808 . S2CID 28940586 .
Dimroth P (styczeń 1997). „Pierwotne enzymy przemieszczające jony sodu” . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetyka . 1318 (1–2): 11–51. doi : 10.1016/s0005-2728(96)00127-2 . PMID 9030254 .
Dimroth P, Schink B (sierpień 1998). „Oszczędzanie energii w dekarboksylacji kwasów dikarboksylowych przez fermentujące bakterie” (PDF) . Archiwa Mikrobiologii . 170 (2): 69–77. doi : 10.1007/s002030050616 . PMID 9683642 . S2CID 553431 .
Dimroth P, Jockel P, Schmid M (maj 2001). „Mechanizm sprzęgający pompy dekarboksylazy szczawiooctanu Na (+)” . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetyka . 1505 (1): 1-14. doi : 10.1016/s0005-2728(00)00272-3 . PMID 11248184 .
Huder JB, Dimroth P (listopad 1993). „Sekwencja dekarboksylazy metylomalonylo-CoA pompy jonowej sodu z Veillonella parvula” . Journal of Biological Chemistry . 268 (33): 24564–71. doi : 10.1016/S0021-9258(19)74504-9 . PMID 8227015 .
Schaffitzel C, Berg M, Dimroth P, Pos KM (maj 1998). „Identyfikacja zależnego od Na + transportera malonianu Malonomonas rubra i jego zależności od dwóch oddzielnych genów” . Journal of Bacteriology . 180 (10): 2689–93. doi : 10.1128/JB.180.10.2689-2693.1998 . PMC 107221 . PMID 9573154 .
Woehlke G, Wifling K, Dimroth P (listopad 1992). „Sekwencja dekarboksylazy szczawiooctanu pompy jonowej sodu z Salmonella typhimurium” . Journal of Biological Chemistry . 267 (32): 22798–803. doi : 10.1016/S0021-9258(18)50017-X . PMID 1331067 .

Od tej edycji w tym artykule wykorzystano treść z „3.B.1 The Na+-transporting Carboxylic Acid Decarboxylase Family (NaT-DC)” , która jest licencjonowana w sposób umożliwiający ponowne wykorzystanie w ramach licencji Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License , ale nie w ramach GFDL . Należy przestrzegać wszystkich odpowiednich warunków.