Dekarboksylaza szczawianowa
| dekarboksylaza szczawianowa | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 heksamer dekarboksylazy szczawianowej, Bacillus subtilis
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| nr WE | 4.1.1.2 | ||||||||
| nr CAS | 9024-97-9 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dekarboksylaza szczawianowa ( EC 4.1.1.2 ) jest enzymem rozkładającym szczawian , który katalizuje reakcję chemiczną
- szczawian + H + mrówczan + CO 2
Zatem dwoma substratami tego enzymu są szczawian i H + , podczas gdy jego dwoma produktami są mrówczan i CO2 .
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności karboksyliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-węgiel. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to karboksy-liaza szczawianowa (formująca mrówczan) . Enzym ten jest również nazywany karboksy-liazą szczawianową . Enzym ten bierze udział w metabolizmie glioksylanów i dikarboksylanów .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 5 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1UW8 , 2UY8 , 2UY9 , 2UYA i 2UYB .
- HAYAISHI O, JAKOBY WB, OHMURA E (1956). „Enzymatyczna dekarboksylacja kwasu szczawiowego”. J. Biol. chemia . 222 (1): 435–46. PMID 13367015 .
- Tanner A, Bornemann S (2000). „Bacillus subtilis YvrK jest indukowaną kwasem dekarboksylazą szczawianową” . J. Bacteriol . 182 (18): 5271–3. doi : 10.1128/JB.182.18.5271-5273.2000 . PMC 94680 . PMID 10960116 .
- Tanner A, Bowater L, Fairhurst SA, Bornemann S (2001). „Dekarboksylaza szczawianowa wymaga manganu i tlenu do aktywności Nadekspresja i charakterystyka Bacillus subtilis YvrK i YoaN” . J. Biol. chemia . 276 (47): 43627–34. doi : 10.1074/jbc.M107202200 . PMID 11546787 .
