Diaminomaślan — transaminaza 2-oksoglutaranowa
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| transaminazy diaminomaślanu-2-oksoglutaranu | |||||||||
| nr WE | 2.6.1.76 | ||||||||
| nr CAS | 196622-96-5 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii transaminaza diaminomaślan-2-oksoglutaran ( EC 2.6.1.76 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- L-2,4-diaminobutanian + 2-oksoglutaran L-asparaginian 4-semialdehyd + L-glutaminian
Zatem dwoma substratami tego enzymu są L-2,4-diaminobutanian i 2-oksoglutaran , podczas gdy jego dwoma produktami są L-asparaginian 4-semialdehyd i L-glutaminian .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności transaminaz , które przenoszą grupy azotowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to L-2,4-diaminobutanian:2-oksoglutaran 4-aminotransferazy . Inne powszechnie używane nazwy to L-2,4-diaminomaślan: 4-aminotransferaza 2-ketoglutaranu , 4-aminotransferaza 2,4-diaminomaślanu , aminotransferaza diaminomaślanu , aminotransferaza DABA , aminotransferaza DAB , EctB , aminotransferaza kwasu diaminomasłowego i L-2, 4-diaminomaślan: 4-aminotransferaza 2-oksoglutaranu . Enzym ten uczestniczy w metabolizmie glicyny, seryny i treoniny.
- Ikai H, Yamamoto S (1997). „Identyfikacja i analiza genu kodującego L-2,4-diaminomaślan: 4-aminotransferazę 2-ketoglutaranu zaangażowaną w szlak produkcji 1,3-diaminopropanu w Acinetobacter baumannii” . J. Bacteriol . 179 (16): 5118–25. doi : 10.1128/jb.179.16.5118-5125.1997 . PMC 179370 . PMID 9260954 .
- Ikai H, Yamamoto S (1998). „Dwa geny zaangażowane w szlak produkcji 1,3-diaminopropanu u Haemophilus influenzae” . Biol. Farmacja. byk . 21 (2): 170–3. doi : 10.1248/bpb.21.170 . PMID 9514614 .
- Peters P, Galiński EA, Truper HG (1990). „Biosynteza ektoiny” . Mikrobiol FEMS. Lett . 71 (1–2): 157–162. doi : 10.1111/j.1574-6968.1990.tb03815.x .
- Ono H, Sawada K, Khunajakr N i in. (1999). „Charakterystyka enzymów biosyntetycznych dla ektoiny jako zgodnej substancji rozpuszczonej w umiarkowanie halofilnej eubakterii Halomonas elongata” . J. Bacteriol . 181 (1): 91-9. PMC 103536 . PMID 9864317 .
- Kuhlmann AU, Bremer E (2002). „Osmotycznie regulowana synteza zgodnej substancji rozpuszczonej ektoiny w Bacillus pasteurii i pokrewnych Bacillus spp” . Aplikacja Otaczać. Mikrobiol . 68 (2): 772–83. doi : 10.1128/AEM.68.2.772-783.2002 . PMC 126723 . PMID 11823218 .
- Louis P, Galiński EA (1997). „Charakterystyka genów do biosyntezy kompatybilnej substancji rozpuszczonej ektoiny z Marinococcus halophilus i osmoregulowanej ekspresji w Escherichia coli” . Mikrobiologia . 143 (4): 1141-9. doi : 10.1099/00221287-143-4-1141 . PMID 9141677 .
